酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或核糖核酸，它能夠加快生化反應的速度，但是不改變反應的方向和產物。酶存在于動植物以及微生物的細胞內，是維持機體正常新陳代謝等生命活動的一種必需分子。
酶廣泛的參與生命體中各類生物化學反應，以人體為例，約有5000多種生化反應類型需要酶進行催化，酶催化的代謝反應可以為人體提供物質和能量，參與生理調節，修復或緩解內、外源因素引起的損傷，分解和消除各種來源的有害物質等。酶作為一類生物催化劑，具有催化效率高、作用條件溫和、專一性強等特點，同時酶的催化反應也會受多種因素的影響，比如溫度、pH值、底物濃度、酶濃度、激活劑和抑制劑等。
酶的生產方法主要有提取分離法、生物合成法和化學合成法3種。其中，酶的提取分離法是最早采用且沿用至今的方法，生物合成法是20世紀50年代以來酶生產的主要方法，而化學合成法的應用相對較少，多停留在實驗室研究階段。
絕大多數酶分子都具有球狀蛋白質分子所共有的一級、二級、三級結構，許多酶還具有四級結構或更高級的結構式。在酶分子的三級結構中，由少數必需基團組成的能與底物分子結合并完成特定催化反應的空間小區域，稱為酶的活性中心（酶活中心）。構成酶活性中心的必需基團，主要是某些殘基的側鏈基團。
酶的應用十分廣泛，涉及食品、飼料、醫藥、能源、環保以及農業等眾多行業和領域。例如酶可以用來治療疾病、制造藥物、進行疾病診斷，也可以參與污水處理、生活垃圾處理、塑料類垃圾降解等。
物質結構
化學組成
酶化學本質主要是蛋白質，還有少量核糖核酸，蛋白質酶類又可分為單純酶和綴合酶。
單純酶：僅含有蛋白質的酶稱為單純酶（Simple enzyme），如脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核酸酶等。
綴合酶：綴合酶（Conjugated enzyme）由蛋白質部分和非蛋白質部分共同組成，其中蛋白質部分稱為酶蛋白（Apoenzyme），非蛋白質部分稱為輔助因子（Cofactor）。酶蛋白主要決定酶促反應的特異性及其催化機制，輔助因子主要決定酶促反應的性質和類型。酶蛋白與輔助因子結合在一起稱為全酶（holoenzyme），酶蛋白和輔助因子單獨存在時均無催化活性，只有全酶才具有催化作用。
輔助因子多為小分子的有機化合物或金屬離子，按其與酶蛋白結合的緊密程度與作用特點不同可分為輔酶（Coenzyme）和輔基（Prostheticgroup）。輔酶與酶蛋白的結合疏松，可以用透析或超濾的方法除去；輔基則與酶蛋白結合緊密，不能通過透析或超濾將其除去。在酶促反應中，輔基不能離開酶蛋白。
分子結構特點
酶的分子中存在許多功能基團，例如一NH2、一COOH、一SH、一OH等，但并不是這些基團都與酶活性有關。一般將與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團。有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結構的區域。酶分子大都為球狀蛋白質，具有一級、二級、三級結構，許多酶還具有四級結構或更高級的結構式。以一個獨立三級結構為完整生物功能分子最高結構形式的酶，稱為單體酶，以四級結構作為完整生物功能分子結構形式的酶，稱為寡聚酶。
酶的高效率、高度專一性和酶活性的可調節等催化特性，都與酶蛋白本身的結構直接相關。酶蛋白的一級結構決定酶的空間結構，而酶的特定空間結構是其生物功能的結構基礎。多種因素如高溫、pH值過高過低、重金屬離子及氧化劑或還原劑、有機溶劑、尿素、表面活性劑等都會引起酶變性。酶變性是指一級結構保持不變的情況下，二三級結構的破壞引起酶活性的喪失。
酶的活性中心
為了弄清酶的分子結構與其催化功能的關系，有人做了水解木瓜蛋白酶的實驗。發現當將木瓜蛋白酶的180個殘基水解掉120個以后，該酶仍保持全部活性。這說明此酶的活力只與剩下的60個氨基酸殘基直接相關。可見酶的活性部位并不是整個分子，而只能是有限的部分。
酶蛋白中只有少數特定的氨基酸殘基的側鏈基團和酶的催化活性直接有關，這些官能團稱為酶的必需基團。在酶分子的三級結構中，由少數必需基團組成的能與底物分子結合并完成特定催化反應的空間小區域，稱為酶的活性中心（酶活中心）。構成酶活性中心的必需基團，主要是某些殘基的側鏈基團。有的必需基團負責與底物分子結合，稱之為催化基團或催化部位。有些酶活中心，結合基團和催化基團并非都有嚴格的分工，常是兩種功能兼而有之。研究發現，在酶活中心出現頻率最高的氨基酸殘基有：絲氨酸、組氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天門冬氨酸、谷氨酸和賴氨酸。它們的極性側鏈基團，常是酶活性中心的必需基團。
發現歷史
人類對酶的認識過程與對發酵和消化等現象的研究是密不可分的。早在4000多年前中國的大禹時代人們就會利用酵母發酵來釀酒；1000多年前，人們就可以利用曲霉屬發酵制作黃豆醬。
在近代自然科學史中，酶的發現可以源于意大利的斯帕蘭扎尼，1783年，他在研究動物消化生理的過程中發現，動物的消化液能夠分解肉類，因此他認為消化液中含有某種能分解食物的化學成分。但第一次將酶催化過程與細胞聯系起來的是路易斯·巴斯德，他發現發酵過程實際上是微生物的代謝。
1810年，賽夫（Jaseph Gay-Lussac）第一次將釀酒過程與一種微生物聯系起來，因為他發現酵母可將糖轉化為乙醇；1833年，佩恩（Payen）和帕索茲（Persoz）在進行麥芽成分分離過程中，提取到一種可以催化淀粉水解成可溶性糖的不含細胞的淀粉酶制劑，將酶的概念從細胞更進一步深化到某一種細胞成分的水平。1835年，永斯·貝采利烏斯(Berzelius)提出了催化作用的概念，并將起催化作用的物質稱為Ferment（酵素）或Biocatalyst（生物催化劑），費德里克·威廉·庫恩（Ferdrich Wilhelm Kuhne）于1878年在釀酒體系中也發現了和佩恩（Payen）類似的實驗現象，即乙醇發酵現象中起催化作用的不是酵母本身，而是酵母中某種物質組分，并給這種物質取名為酶（Enzyme，希臘文en：in+ zyme：yeast，意思是在酵母中）。早期酶被用于專指胃蛋白酶等一類非活體物質，而酵素則被用于由活體細胞產生的催化活性。
比希納（Buchner）兄弟于1896年在石英砂研磨粉碎酵母細胞后，發現不含活酵母的提取物（離心后的上清液）可以像酵母細胞一樣將葡萄糖轉化為乙醇和二氧化碳，再次證明酶不是細胞本身，而是細胞中一類可溶解的、有催化活力的物質，第一次從實踐中將酶和活細胞分開，開始觸及酶的一些本質問題。1907年，比希納因“發現無細胞發酵”而獲得諾貝爾化學獎。薩姆納（Sumner）于1926年從刀豆中分離得到脲酶結晶，并發現酶是一種蛋白質，具有催化尿素水解的能力，因此提出了酶的化學本質是蛋白質的假說。隨后諾斯羅普分離獲得了胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶），斯坦利分離結晶了煙草花葉病毒并證明他們是由蛋白質和核糖核酸組成，因此三人分享了1946年的諾貝爾化學獎。
1965年，菲利普等用同晶置換法結合反常散射效應的應用，成功地測定了第一個酶——溶菌酶的結構。1982年，切赫從四膜蟲rRNA前體的轉錄后加工的研究中首先發現rRNA前體具有自我剪接作用，提出核酶的概念，打破了酶都是蛋白質這種傳統的觀念。正是因為這一發現，切赫成為了1989年諾貝爾化學獎得主之一。隨后，抗體酶、模擬酶等概念陸續出現，推動著酶的概念不斷向前發展。
理化性質
酶是具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。它能夠加快生化反應的速度，但是不改變反應的方向和產物。酶存在于動植物以及微生物的細胞內，是維持機體正常新陳代謝等生命活動的一種必需分子。
（1）大部分酶是蛋白質，因此酶具有蛋白質所有的特性。
（2）酶蛋白質分子是兩性電解質，酶具有兩性電解質的各種性質。
（3）酶在某些物理因素（如加熱、紫外線照射等）和化學因素（如酸、堿、有機溶劑等）的作用下，會發生變性或沉淀，因而喪失活性。
（4）酶的相對分子質量很大，一般在6000～1000000。酶的水溶液具有親水膠體的性質不能通過透析膜。
（5）酶能被酸、堿或蛋白酶水解，最終生成其基本組成單位——氨基酸。酶經水解后，其催化活力將會喪失。
命名與分類
命名原則
習慣命名法：在酶學研究的初期，大多數酶是根據催化的底物或催化的反應命名的。有些酶根據催化底物命名，如淀粉酶、蛋白酶，表明這些酶催化的底物是淀粉或蛋白質。有些酶根據其催化的底物和反應命名，如乳酸脫氫酶，表明這個酶可以從乳酸的分子上脫去氫。有些新發現的酶是根據它們的基因或其他特點命名的，如RecA得名于它的基因recA；Hsp70是熱激蛋白，但是兩種蛋白質都可以水解ATP。這種名稱簡單，便于應用，使用的歷史也比較長。但是因為這種方法缺乏系統性，容易造成混亂。
系統命名法：1961年，國際酶學委員會推薦了一個酶的系統命名方法，被國際生物化學和分子生物學聯盟接受并廣泛使用，這個命名法以酶催化的反應為基礎，因為酶催化的反應才是一個酶與另一個酶有所區別的特殊性質，這個方案規定應該明確標明酶的底物和實際催化反應。但是有時某些底物的名稱太長，不便于實際應用。方案提出：除了系統名稱外，還應加上通用的習慣名稱。例如：酶催化的反應為：β-氨基酸+α-酮戊二酸→谷氨酸+丙酮酸，酶的系統名稱為丙氨酸：2-氧戊二酸氨基轉移酶，酶的習慣名稱為谷丙轉氨酶。
分類編號方案：國際酶學委員會同時還推薦了一套分類編號方案，也被廣泛采用。這個方案在為每個酶做出編號的同時也對它們進行分類。每個酶的分類編號由4個數字組成，數字間用“.”分開。前面冠以EC，這是國際酶學委員會的縮寫。數字按照如下原則安排。
第一個數字表明一個酶應該屬于催化七大類反應中的哪一類。
第一大類：氧化還原酶類（oxidoreductase）
第二大類：轉移酶類（轉移酶）
第三大類：水解酶類（hydrolase）
第四大類：裂合酶類（lyase）
第五大類：異構酶類（isomerase）
第六大類：合成酶類（ligase）
第二個數字是該酶的亞類，指明底物中被作用的基團或鍵。第三個數字是該酶的亞-亞類。第四個數字是該酶在亞-亞類中的排序。
例如，α淀粉酶（習慣命名）的系統命名為α-1,4-葡萄糖-4-葡萄糖水解酶，其國際酶學委員會編號為EC3.2.1.1。
分類
按酶蛋白分子的特點分
單體酶（Monomeric enzyme）：由單一亞基構成的酶稱為單體酶，如溶菌酶、羧肽酶A、牛胰核糖核酸酶A等。
寡聚酶（Oligomeric enzyme）：由多個相同或不同的亞基以非共價鍵連接組成的酶稱為寡聚酶，如蛋白激酶A、磷酸果糖激酶1均含有4個亞基。
多酶復合物（Multienzyme complex）：由幾種具有不同催化功能的酶彼此聚合形成多酶復合物，或稱多酶體系。
按酶的存在狀態分
胞內酶：在合成分泌后定位于細胞內發生作用的酶，大多數的酶屬于此類。
按所催化的化學反應的性質和類型分
國際酶學委員會根據所催化的化學反應的性質和類型，將酶分為六類，每類酶又可根據所催化化學鍵和反應基團的不同，進一步分為亞類、亞亞類。
（1）氧化還原酶類：催化氧化還原反應的酶屬于氧化還原酶類，如乳酸脫氫酶、單加氧酶、過氧化氫酶、細胞色素氧化酶等。
（2）轉移酶類：催化化學基團轉移或交換的酶屬于轉移酶類，如甲基轉移酶、氨基轉移酶、激酶等。
（3）水解酶類：催化水解反應的酶屬于水解酶類（hydrolases），如蛋白酶、核酸酶、脂肪酶、脲酶等。
（4）裂合酶類：催化裂解反應或其逆反應的酶屬于裂合酶類（lyases），如水化酶、醛縮酶等。
（5）異構酶類：催化幾何或光學異構體相互轉變的酶屬于異構酶類（isomerases），如變位酶、異構酶、消旋酶等。
（6）合成酶類：催化合成反應，并偶聯高能鍵水解釋能的酶屬于合成酶類（synthetases），或稱為連接酶類。且反應不可逆，如DNA連接酶、谷氨胺合成酶等。
分布情況
生物體內一切化學反應都需要酶催化，所以組織細胞中含有很多的酶類，在不同種屬的生物與同一生物的不同組織中，酶的分布不同。酶在細胞內各個部分的分布亦不同，微粒體含有蛋白質合成酶系；溶酶體含有脫氧核糖核酸酶、磷酸酶等；線粒體包含脂肪酸氧化、三羧酸循環、電子傳遞與氧化磷酸化等酶系統；細胞核內含有很多與核酸、核苷酸代謝和呼吸作用有關的酶類；內質網上至少有100余種酶附著，能催化脂質氧化；細胞膜上有許多需要金屬離子（如Mg2+,Ca2+，Na+，K+）的磷酸脂酶，細胞質中有許多與食品加工關系最密切的是糖酵解酶系。
功能作用
酶的基本功能是催化體內的生物化學反應，它參與生物體內絕大多數反應，是一類作用范圍十分廣泛，涉及幾乎所有生命過程的生物大分子。酶催化的代謝反應為生物機體生存、發展及各種生命活動提供物質和能量；參與機體的生理調節作用，影響機體的生長與發育、生物的遺傳與變異；參與機體的安全保障體系，修復或緩解內、外源因素引起的損傷，分解和消除各種來源的有害物質等。例如，信號轉導和細胞活動的調控都離不開酶，特別是激酶和磷酸酶的參與。酶也能產生運動，通過催化肌球蛋白上ATP的水解產生肌肉收縮，并且能夠作為細胞骨架的一部分參與運送胞內物質。一些位于細胞膜上的ATP酶作為離子泵參與主動運輸。一些生物體中比較奇特的功能也有酶的參與，例如熒光素酶可以為螢火蟲發光。病毒中也含有酶，或參與侵染細胞（如HIV整合酶和反轉錄酶），或參與病毒顆粒從宿主細胞的釋放（如流感病毒科的神經氨酸酶）。
新陳代謝
新陳代謝主要由酶催化的，多個酶以某一特定的順序發揮功能，共同構成了代謝途徑。在代謝途徑中，前一個酶的產物是后一個酶的底物；每個酶催化反應后，產物被傳遞到另一個酶。有些情況下，不同的酶可以平行地催化同一個反應，從而允許進行更為復雜的調控，比如一個酶可以以較低的活性持續地催化該反應，而另一個酶在被誘導后可以較高的活性進行催化。
新陳代謝的調節歸根結底都是對酶及其活性的調節，具體的說，就是在變化的條件下，要使各個途徑中的酶活相互協調，不致有的過高、有的過低，使整個代謝以恒態的方式進行；當條件改變時，則活化一些酶，抑制另一些酶，甚至合成一些新酶，去掉某些原有的酶，使代謝處于新的恒態，以適應變化了的條件。總之，就是要把體內所有的酶組織形成一個整體，在統一的指揮下，相互協作，以適應內外條件的變化，這就是代謝調節的實質。
相關疾病
酶的活性維持人體正常的平衡，任何一個關鍵酶功能的缺陷（如突變導致活性變過量表達、過低表達或刪除變）都可能導致遺傳性疾病的發生。
苯丙酮尿癥：此種病癥典型的酶相關病例之一。病因是苯丙氨酸羥化酶（其功能是催化苯丙氨酸降解過程中的第一步）上一個氨基酸位點發生了突變，導致體內苯丙氨酸和相關產物的水平過高，如果沒有得到合適的治療，會進一步導致智能障礙。
卟啉病：該病是由于血紅素生物合成途徑中特定酶的酶活性過低（基因突變或其他原因導致），使得中間產物卟啉的產生和排泄異常，在一定誘因（如陽光照射）下，可導致皮膚或其他組織器官發生病變。
遺傳性癌癥綜合征：當配子中編碼脫氧核糖核酸修復相關酶的基因發生突變，其結果會導致遺傳性癌癥綜合病征，如著色性干皮癥。DNA修復酶的缺陷導致人體喪失修復突變基因的能力。發生的突變不斷積累，最終使得患者有多種癌癥發生。
作用特點
酶作為生物催化劑，與一般催化劑有許多相同處：只能催化熱力學上允許進行的化學反應；可降低反應活化能；不改變化學反應平衡點，加速化學反應的進程，縮短達到平衡所需時間；催化劑本身在反應前后不發生質和量的改變。但與一般催化劑相比，酶的催化作用又表現出若干明顯的特性。
酶促反應條件溫和
絕大多數的酶是活細胞產生的蛋白質，催化反應的條件溫和，都是常溫、常壓和近中性的pH值。酶對環境條件極為敏感，凡能使蛋白質變性的因素，如高溫、強酸、強堿、重金屬等都能使酶喪失活性。同時，酶也常因溫度、pH值等輕微的改變或抑制劑的存在使其活性發生變化。
酶催化的效率高
酶催化的反應（或稱酶促反應）要比相應的沒有催化劑的反應快108～1020倍。比一般催化劑催化的反應快107～1013倍。例如，在0℃時，1摩爾過氧化氫酶能使5×106mol H2O2分解為H2O和O2，而在同樣條件下，1g鐵離子只能使6x10-4molH2O2分解，可見，酶的催化作用比鐵離子催化快了10倍。
酶催化的專一性
酶的專一性又稱特異性。酶通常對其作用的底物即反應物具有嚴格的選擇性，一種酶往往只作用于一種或一類底物，如葡萄糖激酶只能催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖，而不能催化果糖的磷酸化反應。酶的特異性又可分為絕對特異性、相對特異性和立體異構特異性。絕對特異性是指酶只能催化一種或兩種結構極相似的化合物進行反應。相對特異性是指酶可以作用于一類化合物或一種化學鍵。這類酶對底物要求不太嚴格。立體異構特異性指的是酶作用的底物應具有特定的立體結構才能被催化。這種異構性包括光學異構性和幾何異構性。光學異構性是指一種酶只能催化一對鏡像異構體中的一種，而對另一種不起作用。幾何異構性是指立體異構中的順式和反式、α-構型和β-構型。
酶活性可調節控制
酶的催化活性在細胞內受到嚴格的調節控制，其調控方式很多，如結構調節、抑制劑調節、激活劑調節、共價修飾調節、反饋調節、激素調節等，使酶催化反應在細胞內能有條不紊地進行。
作用機制
中間產物學說
酶如何能通過改變反應途徑使反應的活化能降低，比較滿意的解釋是中間產物學說：發生酶促反應時，首先酶與底物通過形成一個不穩定的中間產物使反應沿一個低活化能的途徑進行。設一反應為
酶在催化此反應時，不是直接生成產物，而是首先與底物結合成一個不穩定的中間產物酶-底物復合物，酶-底物復合物再分解成產物和原來的酶。可用下式表示：
在這個反應順序中，底物與酶結合形成中間產物酶一底物復合物。底物與酶的結合導致分子中某些化學鍵發生變化，呈不穩定狀態，亦即活化態，使反應活化能降低，然后酶底物復合物轉變成酶-產物復合物，繼而酶產物復合物裂解而生成產物。這一過程所需的活化能較S→P所需的活化能低，所以反應速率加快。
鎖鑰學說和三點附著學說
酶只能催化一定結構或一些結構近似的化合物發生反應，為了闡明酶促反應高度的專一性，于是某些學者認為酶和底物結合時，底物的結構和酶的結構必須非常吻合，于是赫爾曼·費歇爾于1894年提出了“鎖鑰學說”，認為酶和底物的結合狀如鑰匙與鎖的關系。底物分子或底物分子的一部分像鑰匙那樣，專一地作用于酶的活性中心部位，即底物分子進行化學反應的部位與酶分子活性中心具有緊密互補的關系。
用這個學說，再結合“酶與底物的三點附著”學說就可以較好地解釋酶的立體異構專一性。“三點附著”學說指出，立體對應的一對底物雖然基團相同，但空間排列不同，這就可能出現這些基團與酶分子活性中心的結合基團能否互補匹配的問題，只有三點都互補匹配時，酶才作用于這個底物，如果因排列不同不能三點匹配，則酶不能作用于該底物，這可能是酶只對L型（或D型）底物作用的立體構型專一機制。
誘導契合學說
1958年，丹尼爾·科什蘭提出了“誘導契合學說”。該學說認為：酶分子活性中心的結構原來并非和底物的結構互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非剛性的，當底物與酶相遇時，可誘導酶活性中心的構象發生相應的變化，使活性部位上有關的各個基團形成或暴露出來，并達到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結合成中間配位化合物，并引起底物發生反應，如下圖所示。當反應結束產物從酶上脫落下來時，酶的活性中心又恢復原來的構象。用X射線晶體衍射法分析羧肽酶的實驗結果支持了這一假說，證明了酶與底物結合時，確有顯著的構象變化。“誘導契合學說”較好地解釋了酶作用的專一性，而高效性作為酶催化作用的另一大特點，有關其原理的研究也正在逐步深入。
動力學及影響因素
酶促反應動力學是研究酶促反應速度以及各種條件下對酶促反應速度的影響，主要包括底物濃度、酶濃度、溫度、pH值、激活劑和抑制劑等的影響。
底物濃度對酶促反應速率的影響：在酶濃度固定的情況下，隨著底物濃度的不斷升高，酶催化的反應速率也不斷加快并趨向于最大反應速率，在單一底物濃度較低時，反應速度與底物濃度成正比，隨著底物濃度的增大，反應速度與底物濃度成正比，當底物增加至一定濃度時，反應速率不再增加，如下圖所示。
底物濃度對酶促反應速度的影響可以用米氏方程來表示：，其中Km代表米氏常數，即當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。米氏常數Km是酶的一個極重要的動力學特征常數之一，一般只與酶的性質有關，與酶的濃度無關，不同的酶的Km值一般不同；可以用Km判定酶的最適底物，同一種相對專一性的酶，一般有多個底物，Km最小的那個底物為該酶的最適底物或天然底物，同理，Km可以近似地說明酶與底物結合的難易程度，Km大，表示酶與底物的親和力小，Km小，表示酶與底物的親和力大；此外，Km值還可幫助判斷某一代謝的方向及生理功能。
酶濃度對酶促反應速率的影響：在酶促反應中，如果底物濃度足夠大，可以使酶飽和，則反應速度與酶濃度成正比，如下圖所示，這種正比關系也可以由米氏方程推導出來。
溫度對酶促反應速率的影響：溫度對酶促反應速度的影響呈現鐘字型，如下圖所示，即當溫度開始升高時，酶的反應速度加快，但隨溫度升高而使酶逐步變性后，酶的反應速度也逐步下降。酶反應的最適溫度就是這兩種過程平衡的結果，在低于最適溫度時，溫度升高推動酶促反應速度加快，高于最適溫度時，酶活性迅速喪失，反應速度很快下降。大部分酶在60℃以上變性，少數能耐受較高溫度。
pH值對酶促反應速率的影響：大部分酶的活力受其環境pH的影響，在一定pH下，酶反應具有最大速度，高于或低于此值，反應速度下降，通常稱此pH為酶反應的最適pH，過酸、過堿會影響酶蛋白的構象，甚至使酶變性而失活。pH對酶促反應的影響如下圖所示。
激活劑對酶促反應速率的影響：凡是能提高酶活性的物質都可以被稱為激活劑，激活劑種類主要有以下四種：
②無機化合物陰離子，如氯離子、溴化物、碘化物、硫酸鹽離子、磷酸鹽離子等；
③氫離子，激活劑對酶的作用具有一定的選擇性，即一種激活劑對某種酶能起激活作用，而對另一種酶可能起抑制作用，有時，離子之間有拮抗現象。
④有機化合物，如維生素c、半胱氨酸、還原型谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活后才具活性。
抑制劑對酶促反應速率的影響：使酶活性降低或完全喪失的配體，稱為酶的抑制劑。抑制劑雖然可使酶失活，但它并不明顯改變酶的結構，去除抑制劑后，酶活性又可恢復。
抑制劑對酶促反應的作用可分為可逆抑制和不可逆抑制。不可逆抑制是指抑制劑與酶蛋白上基團共價結合，使之失活，不能用超濾透析的方法去除，實質是酶的修飾抑制，有專一性抑制劑如有機磷化合物，也有非專一性抑制劑如重金屬Hg2+、Pb2+、Cu2+等；可逆抑制即抑制劑與酶的結合是可逆的，抑制劑與酶以非共價鍵方式結合而引起酶的活性降低或喪失，在用透析、超濾等物理方法除去抑制劑后，酶的活性又能恢復。可逆抑制又可以分為競爭性抑制、非競爭性抑制和反競爭性抑制三種類型。
酶的抑制劑主要有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
熱力學
酶與一般催化劑相同，在化學反應前后都沒有質和量的改變，它們都只能催化熱力學上允許的化學反應，且在不改變平衡位點或平衡常數的情況下加速反應速率。在反應中，只有那些能量較高，達到或超過一定水平的分子（即活化分子）才有可能發生化學反應。酶促反應的機制是降低反應的活化能，因為底物與酶的活性中心通過非共價相互作用特異性結合，降低活化能所需的大部分能量來源于這種非共價相互作用。其次是因為酶能夠對底物上的共價鍵進行重排。還有，酶的活性中心是個疏水口袋，非極性的環境保證了極性或帶電荷的催化殘基與底物的反應。
調節機制
活性調節
酶活性的調節屬于快速調節，因為這種調節以細胞內已存在的酶為作用對象，調節效應可迅速呈現。酶的催化活性與一級結構和空間構象密切相關，主要包括別構調節和共價修飾調節，而酶原的激活則是酶快速調節的一種特殊方式。
別構調節
某些酶（別構酶）分子活性中心外的特定基團與一些代謝物（別構效應劑）可以非共價鍵可逆性結合，引起酶構象改變，從而改變酶的催化活性，此種調節方式稱別構調節。
別構酶大多具有四級結構，酶活性的改變是通過酶分子構象的改變而實現的，酶的構象變化僅涉及非共價鍵改變，不消耗能量；別構效應可以激活酶的活性（別構激活劑），也可以減弱酶的活性（別構抑制劑），別構效應劑可能是代謝途徑中的產物、底物，也可能是其他物質。
別構酶分子中一般含有多個（偶數）亞基，具有多亞基的別構酶存在著協同效應，別構調節使反應加速的稱為正反饋，使反應減速的稱為負反饋。一般情況下，代謝初始反應時，別構酶發揮正反饋機制，提高代謝的反應速度，當到代謝終末段時，別構酶又開始發揮負反饋機制，對代謝全程起限速作用，維持各代謝物濃度的穩定和內環境的穩定。代謝途徑中許多關鍵酶都屬于別構酶，其直接或間接底物可作為別構激活劑，產物多作為別構抑制劑對其活性進行調節。
共價修飾調節
共價修飾調節，又稱化學修飾調節，是指酶蛋白的側鏈基團可被其他酶催化與某些化學基團共價結合，或者去掉已經結合的化學基團，從而改變酶的活性的過程。酶的共價修飾調節以磷酸化與脫磷酸化最常見，也可通過乙酰化和脫乙酰化、甲基化和脫甲基化、腺苷化和脫腺化、一SH與一S一S一互變等方式進行。
共價修飾調節的本質屬酶促反應，一般為耗能過程；受激素等的調控，酶活性經共價修飾后處于激活（有活性／高活性）或失活（無活性／低活性）兩種狀態；調節結果具有雙向性和放大效應，一個酶發生共價修飾后，被修飾的酶又可催化另一種酶進行共價修飾，這種連續的酶促反應可使極小量的調節因子產生顯著的效應，從而保證激素等信息分子快速、高效地產生調節作用。
酶原激活
無活性的酶的前體即酶原在一定條件下轉變為有活性的酶的過程稱作酶原的激活。其本質是酶的活性中心形成和暴露的過程。因為酶原的激活往往借助于蛋白酶的水解作用，切掉一個或者幾個肽段后，酶分子的空間構象發生改變，活性中心形成或者暴露，進而表現出催化活性。比如胃蛋白酶原中已形成完整的活性中心，但酶原中有一段堿性序列與活性中心形成鹽橋將活性中心堵塞。在pH值在5以下時，酶原可自動激活，失去44個殘基的前體片段。
含量調節
酶可催化化學反應，酶的催化效率與酶濃度成正比，改變酶的合成或降解速率可改變細胞內酶濃度，從而改變其催化效率。酶含量的調節包括酶蛋白的合成和降解。但酶蛋白的合成與降解所需時間比較長，持續時間也比較長，所以酶的含量的調節是一種比較慢的調節方式，故又稱遲緩調節。
酶蛋白合成的誘導和阻遏
一般將加速酶合成的化合物稱為誘導劑，減少酶合成的化合物稱為阻遏劑，兩者是在酶蛋白生物合成的轉錄或翻譯過程中發揮作用，但影響轉錄較常見，通常底物多為誘導劑，產物多為阻遏劑。底物對酶合成的誘導作用是通過調控基因表達來完成的，例如在原核生物大腸桿菌中，通過乳糖操縱子基因表達調控，來誘導乳糖分解代謝相關的三個酶的合成，使得大腸桿菌能夠催化乳糖的分解，產生葡萄糖和半乳糖，從而利用乳糖作為能量來源。在細胞代謝過程中，當某種代謝產物過量時，除了可以反饋調節關鍵酶的活性外，也可以阻遏調節關鍵酶的合成量，阻遏作用的機理也可以用操縱子模型解釋。如在色氨酸合成代謝中，末端產物色氨酸可以通過色氨酸操縱子阻遏與色氨酸合成有關的5種酶的合成。
酶蛋白的降解與調控
細胞內酶的含量也可通過改變酶分子的降解速度來調節。改變酶蛋白分子的降解速率也能調節細胞內酶的含量，此過程主要靠蛋白水解酶來完成。酶的分子構象一旦受到破壞，酶就被細胞內的蛋白水解酶所識別，極易降解成氨基酸。酶的降解大多在細胞內進行，其降解速度與酶的結構密切相關。許多因素影響酶的降解，如酶的N端被置換、磷酸化、突變、被氧化、酶發生變性等均可能成為酶被降解的標記，易受到蛋白酶的攻擊調控，酶的降解速率也是機體一種重要的代謝調節方式。
應用領域
酶作為一類多酚氧化酶，具有催化效率高、作用條件溫和、專一性強等特點，能夠廣泛應用于食品、飼料、醫藥、化工、能源、環保以及農業等眾多行業和領域。
食品領域
酶在食品工業中的應用有著豐富的歷史，應用于淀粉、面粉、干酪、果汁、人工甜味劑和肉的生產中，也經常用于釀酒和制酒。在食品的生產過程中，有酶參與可以提高生產效率；提高產品的品質。在食品領域中常用的酶有淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、果膠酶、葡萄糖異構酶、凝乳酶、半乳糖苷酶、烷基糖苷酶、谷氨酰胺轉氨酶、葡聚糖酶等。
飼料領域
酶可以用于飼料領域，提高飼料利用率，降低動物糞便中磷的含量，減輕環境污染。例如，奶農常用乳酸菌蛋白酶發酵玉米和其他作物作為營養的、易貯藏的母牛青貯飼料，用乳酸菌蛋白酶發酵的飼料pH較低，只要飼料中沒有空氣就能阻止有害微生物的生長。纖維素酶經常添加在青貯飼料來增加可發酵糖的數量。在飼料領域常用的酶有植酸酶、纖維素酶、果膠酶、葡聚糖酶、木聚糖酶、甘露聚糖酶等。
醫藥領域
酶在醫藥領域的用途很廣，主要有用酶進行疾病的診斷，如轉氨酶，血清中谷丙轉氨酶和谷草轉氨酶的活力測定，是肝臟疾病和心肌梗死等疾病的診斷指標之一；酶還可以治療各種疾病，制造各種藥物，如利用蛋白酶水解蛋白質為氨基酸和多肽，達到消化作用，用于治療消化不良和食欲不振的患者，使用時可與淀粉酶、脂肪酶等制成復合制劑，以增加療效；隨著酶分子修飾和酶固定化等酶技術的發展，酶在醫藥方面的應用也在逐步擴大。在醫藥領域常用的酶有α-氨基酰化酶、芐青霉素酰化酶、核苷磷酸化酶、肌醇合成酶、乳酸脫氫酶、尿激酶、凝血酶、纖溶酶等。
能源領域
酶可以參與化石能源的鉆探，如利用微生物作為石油勘探；酶能參與生物質燃料乙醇的轉化，如利用植物、農作物、林業產物廢物中的纖維素及半纖維素等原料制造甲烷等氣體燃料以及乙醇和甲醇等液體燃料；酶還可以用于生物柴油煉制、生物燃料電池開發等。在能源領域常用的酶甘露聚糖酶、淀粉酶、糖化酶、纖維素酶、烷基糖苷酶、木聚糖酶、木糖苷酶、脂肪酶、葡萄糖氧化酶等。
環保領域
酶可以參與污水處理、生活垃圾處理、塑料類垃圾降解等，在現有的廢水凈化方法中，生物凈化常常是成本最低而且最可行的。微生物的新陳代謝過程可以利用廢水中的某些有機物質作為所需的營養來源，因此利用微生物體中酶的作用，可以將廢水中的有機物質轉變成可利用的小分子物質，同時達到凈化廢水的目的。在環保領域常用的酶有蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、角質酶、酶、幾丁質酶、脫鹵酶、硝酸還原酶、有機磷酸脫水酶、磷酸三酯酶等。
農業領域
酶在農業方面的應用主要還是集中于殺蟲劑、農藥方面。如除草劑二丙膦，它是谷氯酰胺合成酶的抑制劑，能抑制草本類植物體內的谷酰胺和核酸的合成，并導致氨的積累，從而使植物無法正常生長，甚至中毒死亡。酶還可以參與處理生物肥料，處理農業病蟲害問題，降解有機農藥，處理農業副產物等，在農業領域常用的酶有纖維素酶、半纖維素酶、木質素過氧化物酶、漆酶、β-1,3-葡聚糖酶、果膠酶、幾丁質酶、糖化酶、磷酸酶、汞還原酶、硫磷水解酶等。
生產過程
酶的生產方法主要分為提取分離法、生物合成法和化學合成法3種。
提取分離法
提取分離法是指在一定條件下，用適當的溶劑處理自然界含酶豐富的生物材料，使酶充分溶解到溶劑中，再進行精制純化的技術過程，它是最早用于酶生產的方法。
酶的提取方法主要有4種：鹽溶液提取、酸溶液提取、堿溶液提取和有機溶劑提取。在實際生產中，根據原料的特性、目標酶的結構、性質等來選擇具體的萃取溶劑、提取操作方法以及提取參數。一般的親水性酶采用水溶液提取，疏水性酶或者被疏水物質包裹的酶要采用有機溶劑提取；等電點偏堿性的酶應采用酸性溶液提取，等電點偏酸性的酶應采用堿性溶液提取；在提取過程中，應當控制好溫度、pH、離子強度等各種提取條件，以提高提取率并防止酶的變性失活。
酶的純化，即酶的精制，根據酶分子的不同特性，將酶提取液與其他非酶物質分離開來，并進一步提高酶純度的過程。常用的分離純化技術有離心分離，過濾與膜分離、萃取分離、沉淀分離、層析分離、電泳分離以及濃縮、結晶、干燥等。
生物合成法
生物合成法是利用動物、植物或微生物細胞的生命活動而獲得人們所需酶的技術過程，因生產周期短、酶的產率高，不受生物資源、氣候條件等的影響，大多數酶的生產均采用此法。
根據所使用的細胞種類不同，生物合成法可以分為微生物發酵產酶、植物細胞培養產酶和動物細胞培養產酶。在合成過程經過篩選、誘變、細胞融合、基因重組等方法獲得優良的產酶細胞，然后在人工控制條件的生物反應器中進行細胞培養，通過細胞內物質的新陳代謝作用，生產各種代謝產物，再經過分離純化得到所需的酶。例如，利用枯草芽孢桿菌生產淀粉酶、蛋白酶；利用黑曲霉生產糖化酶、果膠酶：利用大腸桿菌生產谷氨酸脫酸酶、多核苷酸聚合酶等。
化學合成法
化學合成法生產酶是在20世紀60年代出現的新技術，是按照酶化學結構中的氨基酸或者對應核苷酸的排列順序，通過化學合成將一個個氨基酸單體或核苷酸單體連接起來獲得所需酶的技術。酶的化學合成要求單體純度高，只能合成那些已經搞清楚其化學結構的酶，并且化學合成的成本高，這使酶的化學合成受到嚴格的限制，難以實現工業化生產。世界上首次人工合成的酶是1969年美國物物理化學學家、諾貝爾化學獎昂薩格合成的124個殘基組成的核糖核酸酶。
參考資料 >
酶.術語在線.2024-01-24