淀粉酶（Amylase，AMS），又稱為淀粉分解酶，是水解淀粉和糖原的酶類總稱，廣泛存在于動植物和微生物中，而存在于谷物中的淀粉酶經發芽后含量會有大幅度的提高。
1811年，俄羅斯康斯坦丁·克爾赫夫氏首先發現淀粉與硫酸共沸能使淀粉變成糖。1814年，他又發現麥芽淀粉酶對淀粉的作用，與硫酸一樣得到了糖。直到1883年帕彥氏及裴爾索氏發現用乙醇精煉淀粉酶，才開辟了對淀粉酶研究的道路。1894年，日本的高峰讓吉從米曲霉中制備獲得了“他卡”淀粉酶，可用作消化劑，開創了近代酶的生產與應用的先河。1908年，法國的Boidin用細菌淀粉酶進行了紡織品的褪漿。1925年，庫恩氏根據淀粉酶水解產物的變旋光現象，將淀粉酶分作兩大類。1949年，日本開始用微生物液體深層培養法生產細菌α淀粉酶，開啟了現代酶制劑的工業生產。1978年，日本的鈴木公司等采用固定化細胞技術生產出了α-淀粉酶。
根據淀粉酶對淀粉作用方式的不同，淀粉酶可分為α-淀粉酶、β-淀粉酶、糖化酶、脫支酶。人體內的淀粉酶主要來自胰腺和腮腺，血和尿中淀粉酶顯著升高時，可能預示有急性胰腺炎、流行性腮腺炎的風險；減低見于某些肝硬化、肝炎等肝病。
歷史
中國早在幾千年前就利用麥芽制造麥芽糖。但在科學研究上，1811年俄羅斯康斯坦丁·克爾赫夫氏首先發現淀粉與硫酸共沸能使淀粉變成糖。1814年他又發現麥芽淀粉酶對淀粉的作用，與硫酸一樣得到了糖。直到1883年帕彥氏及裴爾索氏發現用乙醇精煉淀粉酶，才開辟了對淀粉酶研究的道路。后來人們對淀粉酶雖作了許多研究，但終因對淀粉本身的構造認識不明確，因而在研究上走了不少彎路并出現了解釋上的錯誤。1894年，日本的高峰讓吉從米曲霉中制備獲得了“他卡”淀粉酶，可用作消化劑，開創了近代酶的生產與應用的先河。
1908年，法國的Boidin用細菌淀粉酶進行了紡織品的褪漿。1925年，庫恩氏根據淀粉酶水解產物的變旋光現象，將淀粉酶分作兩大類。水解產物為α-型，有負變旋光作用的稱作α淀粉酶。水解產物為β-型，有正旋光作用的稱作β-淀粉酶。1940年，買雅氏用淀粉酶的作用，正確地解釋了淀粉構造之后，淀粉酶的研究才得到蓬勃的發展。1949年，日本開始用微生物液體深層培養法生產細菌α-淀粉酶，開啟了現代酶制劑的工業生產。1953年，德國的Grubhofer與Schleith將聚氨基苯乙烯樹脂重氮化，將淀粉酶、胃蛋白酶、羧肽酶與核糖核酸酶等與上述載體結合，制成了多種固定化酶。1978年，日本的鈴木公司等采用固定化細胞技術生產出了α淀粉酶。
理化信息
α-淀粉酶
一般為淺黃色粉末或淺棕黃色液體，溶于水，不溶于乙醇、三氯甲烷和乙醚。α-淀粉酶以直鏈淀粉為底物時，反應一般按兩個階段進行。首先，直鏈淀粉快速地降解，產生低聚糖（麥芽糖和麥芽二糖），它是α-淀粉酶以隨機的方式作用于淀粉的結果。由于α-淀粉酶不能水解麥芽糖分子中的α-1,4糖苷，第二階段的反應比第一階段要慢得多，最終將寡糖緩慢地水解成最終產物葡萄糖和麥芽糖。隨著淀粉分子的變小，粉漿黏度降低，工業上稱這種現象為“液化”。又因產生糊精，也稱為“糊精化”。
α淀粉酶的最適pH一般為4.5~7.0，不同來源的α-淀粉酶的最適pH稍有差異。從人類唾液和豬胰腺中得到的α-淀粉酶的最適pH范圍較窄，在6.0~7.0；枯草芽孢桿菌α-淀粉酶的最適pH范圍較寬，在5.0~7.0；嗜熱脂肪芽孢桿菌（Geobacillus stearothermophilus）α淀粉酶的最適pH則在3.0左右；高粱芽α-淀粉酶的最適pH為4.8；麥芽α-淀粉酶的最適pH范圍為4.8~5.4；小麥α淀粉酶的最適pH在4.5左右。每一個α-淀粉酶分子中含有1個Ca2?，Ca2?不直接參與酶-底物配位化合物的形成，其功能是保持酶的結構，使酶具有最大的穩定性和最高的活性。不同來源的α-淀粉酶對熱的穩定性也存在差異。枯草芽孢桿菌α-淀粉酶和嗜熱脂肪芽孢桿菌α-淀粉酶對熱的穩定性特別高。一般α淀粉酶的最適溫度為70℃，而細菌α-淀粉酶的最適溫度可達85℃以上。α-淀粉酶具有較高的熱穩定性，這在食品加工中極為寶貴。在工業生產中，使用α淀粉酶時，須先將一定量的細菌淀粉酶制劑調入淀粉漿液中，加熱攪拌，α-淀粉酶隨著溫度的升高而發揮作用，當達到淀粉糊化溫度時，糊化的淀粉顆粒已經成為低分子的糊精，淀粉漿液變為黏度小的溶液。若用其他α-淀粉酶，在淀粉糊化溫度時早已失活。
葡糖淀粉酶其特征因菌種而異，大部分制品為液體。由黑曲霉而得的液體制品呈黑褐色，在室溫下最少可穩定4個月，最適pH為4.0~4.5，最適溫度為60℃。由根霉而得的液體制品需要冷藏，粉末制品在室溫下可穩定1年，最適pH為4.5~5.0，最適溫度為55℃。大部分重金屬，如銅、銀、汞、鉛等對葡糖淀粉酶均有抑制作用。葡糖淀粉酶能從直鏈淀粉、支鏈淀粉和糖原等碳鏈上的非還原性末端逐一地水解α-1,4-糖苷，將葡萄糖分子切下，并將其構型由α-型轉變為β-型。此酶既可分解α-1,4-糖苷鍵，也可分解α-1,6-糖苷鍵以及較小的低聚異麥芽糖，但相對水解速度較慢。此外，葡糖淀粉酶亦可加速逆反應，即葡萄糖分子的縮合作用。逆反應的產物主要是麥芽糖和異麥芽糖。如果底物濃度高，反應時間長，也會形成其他的二糖和低聚糖。在此可逆反應中，葡萄糖的最大積累濃度為95%~97%。
β-淀粉酶
β-淀粉酶的性質與影響因素β-淀粉酶為單成分酶，以前對從植物中提取的β-淀粉酶研究較多，來源于不同維管植物的β-淀粉酶對淀粉作用方式雖都一樣，但作用最適pH值、穩定性卻有差異。
β-淀粉酶最早雖來源于高等植物，但早在1940年就有人發現許多屬于芽孢桿菌屬的細菌具有β-淀粉酶活性，并發現多黏芽孢桿菌能產生類似于大麥麥芽抽提物的淀粉酶或淀粉酶系。近年來，科學界發現不少微生物能產生β-淀粉酶，研究微生物來源的β-淀粉酶比較活躍，并且在工業生產中得到了應用。鈣離子對β-淀粉酶有降低穩定性的作用，這與對α淀粉酶有提高穩定性的效果相反，利用這一差別，可在70℃、pH值6~7、有鈣離子存在時，使β-淀粉酶失活，從而純化β-淀粉酶。
不同來源的β-淀粉酶性質差異很大，見下圖。一般來講，植物來源的β-淀粉酶的酶活最適溫度為40~60℃，最適酸度偏酸性；微生物來源的β-淀粉酶熱穩定性大都較差，最適酸度一般為中性偏弱堿性，但C. thermosul furogens菌例外，其作用底物的最適溫度高達75℃，最適酸度為pH值5.5。為了弄清究竟是哪些氨基酸殘基對β-淀粉酶的催化活性起作用，日本學者TOTSUKA A等比較了包括大豆來源在內的8種β-淀粉酶的氨基酸系列，研究發現，在保守區內不同來源的β-淀粉酶氨基酸系列有著驚人的相似。用中性和酸性氨基酸分別取代Asp101和Glu186后，發現大豆β-淀粉酶的催化活性完全喪失，用Gln和Asp單獨取代Glu380，得到同樣的結果，經上述處理后，圓二色譜以及酶對底物類似物（cyclomaltohexaose）的親和力沒有明顯改變。這說明Asp101、Glu186、Glu380是β-淀粉酶催化活性所必需的氨基酸。另外，當Glu345被取代后，大豆β-淀粉酶的活性不到取代前的6%，這說明Glu345也與催化活性有關。當Cys95被Ser（絲氨酸）殘基取代后，大豆β-淀粉酶的最適溫度由50℃降至30℃，這說明Cys95為大豆β-淀粉酶熱穩定性所必需。
葡萄糖淀粉酶
葡糖淀粉酶其特征因菌種而異，大部分制品為液體。由黑曲霉而得的液體制品呈黑褐色，在室溫下最少可穩定4個月，最適pH為4.0~4.5，最適溫度為60℃。由根霉而得的液體制品需要冷藏，粉末制品在室溫下可穩定1年，最適pH為4.5~5.0，最適溫度為55℃。大部分重金屬，如銅、銀、汞、鉛等對葡糖淀粉酶均有抑制作用。葡糖淀粉酶能從直鏈淀粉、支鏈淀粉和糖原等碳鏈上的非還原性末端逐一地水解α-1,4-糖苷，將葡萄糖分子切下，并將其構型由α-型轉變為β-型。此酶既可分解α-1,4-糖苷鍵，也可分解α-1,6-糖苷鍵以及較小的低聚異麥芽糖，但相對水解速度較慢。此外，葡糖淀粉酶亦可加速逆反應，即葡萄糖分子的縮合作用。逆反應的產物主要是麥芽糖和異麥芽糖。如果底物濃度高，反應時間長，也會形成其他的二糖和低聚糖。糖化酶的相對分子質量在69000左右。不同來源的葡萄糖淀粉酶在糖化的最適溫度和pH值方面有差別。
脫支酶
不同來源的脫支酶對于底物作用的專一性有所不同，這主要表現在對于各種支鏈低聚糖以及茁霉多糖的分解能力上。產氣莢膜桿菌所產生的脫支酶能夠分解茁霉多糖，因而特將這種類型的脫支酶稱為茁霉多糖酶。假單胞菌感染所產生的脫支酶則不能切開茁霉多糖的α-1,6-糖苷。從脫支酶對各種分支低聚糖的作用結果來看，所有脫支酶對于潘糖、異麥芽糖、異潘糖等α-1,6-糖苷鍵只有1個葡萄糖殘基的低聚糖，或僅含α-1,6-糖苷鍵的多糖都沒有作用。也就是說可切開的α-1,6-糖苷鍵的兩端，至少應含有2個以上的α-1,6-葡萄糖單位。
普魯蘭酶的酸熱穩定性比前者高，現在用得最多的是Nove公司生產的Promozyme，它的最適pH5.0，溫度60℃，與β-淀粉酶、糖化酶的最適條件相符，因此適合與β-淀粉酶、糖化酶等組合使用，以提高糖化率，見下表。
分型
α-淀粉酶
α-淀粉酶（α-1,4-葡聚糖-4-葡聚糖水解酶）又稱液化酶。維管植物，如玉蜀黍屬、水稻、高粱、谷子等含有α-淀粉酶，發芽大麥中含有豐富的α-淀粉酶。谷物α-淀粉酶有多種同工酶，如從小麥芽α-淀粉酶中分離出5或6種同工酶，并且α-淀粉酶隨著谷物發芽，酶含量與活力均有增加。α-淀粉酶以隨機的方式水解淀粉分子內的α-1,4糖苷，它作用的模式、性質和降解物因酶的來源不同而略有不同。
α淀粉酶以隨機的方式水解淀粉分子內的α-1,4糖苷鍵，因為淀粉分子中間的α-1,4糖苷鍵要比位于分子末端的α-1,4糖苷鍵敏感，水解直鏈淀粉時，先切開淀粉分子中間部分的α-1,4糖苷鍵，使長鏈淀粉很快地分解成短鏈的糊精，糊精再繼續水解，最后產物為α-麥芽糖和少量的葡萄糖。α-淀粉酶不能水解支鏈淀粉中的α-1,6糖苷鍵，也不能水解緊靠α-1,6糖苷鍵分支點的α-1,4糖苷鍵，但是能越過分支點，如切開內部的α-1,4糖苷鍵，因此在水解支鏈淀粉時，除了產生麥芽糖和葡萄糖，還產生異麥芽糖。α淀粉酶不能水解麥芽糖，但可以水解含有3個或3個以上α-1,4糖苷的低聚糖。因為它水解淀粉生成產物的還原性末端葡萄糖分子中的C?為α構型，所以稱為α-淀粉酶。
α-淀粉酶水解直鏈淀粉分子時，反應可以分為兩個階段。第一階段，α-淀粉酶將直鏈淀粉分子任意地迅速地水解成小分子糊精、麥芽糖和麥芽三糖等低聚糖，使淀粉液的黏度迅速下降，此現象稱為液化或糊精化，故生產上又稱α-淀粉酶為液化酶。在淀粉液化過程中，α淀粉酶和碘液的呈色反應迅速地由藍變紫，再變成紅色，直至無色，該點稱為消色點；第二階段，緩慢地將第一階段生成的低聚糖水解為葡萄糖和麥芽糖，第二階段并不是隨機作用的模式。α-淀粉酶水解直鏈淀粉的最終產物為麥芽六糖、麥芽三糖和麥芽糖。作用于支鏈淀粉時的最終產物除了葡萄糖和麥芽糖，還殘留一系列具有α-1,6糖苷的低聚糖，稱為限制糊精（由四個或更多個葡萄糖基構成的低聚糖）。不同來源的α-淀粉酶對分支點附近α-1,4糖苷鍵的作用有所不同，因此可得到結構不同的極限糊精。
β-淀粉酶
β-淀粉酶（β-1,4-葡聚糖4-麥芽糖水解酶）又稱糖化酶。此酶存在于大多數谷物中，如大麥、小麥、番薯、大豆和喜米等，目前已經做了大量的研究工作，并且已經得到了該酶的結晶。與α淀粉酶不同，β-淀粉酶存在于飽滿的整粒谷物中，通常其含量并不隨谷物發芽而急劇升高。近年來發現不少微生物中也有β-淀粉酶存在，其對淀粉的作用方式與谷物中的β-淀粉酶大體一致。
β-淀粉酶作用于淀粉時也是水解淀粉分子中的α-1,4糖苷，但不同的是α-淀粉酶是內切酶，而β-淀粉酶是外切酶，水解支鏈淀粉、糖原及有些低聚糖的α-1,4糖苷鍵。它的分解作用是從淀粉分子的非還原末端開始，依次切下麥芽糖單位（2個葡萄糖基），同時發生轉位，產物的構型從α-型轉變成β-型麥芽糖，因此稱作β-淀粉酶。該酶不能水解α-1,6糖苷鍵，也不能繞過支鏈淀粉的分支點繼續作用，遇到分支點就停止作用，因此該酶對支鏈淀粉的作用是不完全的。
葡萄糖淀粉酶（γ-淀粉酶）
葡萄糖淀粉酶（α-1,4-葡聚糖葡萄糖水解酶）是一種外切酶，它能將直鏈淀粉和支鏈淀粉分解成為葡萄糖。它作用于淀粉時，從非還原性末端開始以葡萄糖為單位逐個進行水解，將生成的葡萄糖分子的構型由α-型轉變成為β-型。
葡萄糖淀粉酶的底物專一性很低，它不但能從淀粉分子的非還原末端切開α-1,4糖苷，也能切開α-1,6糖苷鍵和α-1,3糖苷鍵，不過速度慢很多。理論上，葡萄糖淀粉酶可將淀粉100%地水解成葡萄糖，事實上，不同來源的葡萄糖淀粉酶對淀粉的水解能力有所差別。該酶并不能使支鏈淀粉完全地降解，這可能與支鏈淀粉中的糖苷鍵排列方式有關，但當有α淀粉酶參加反應時，糖化酶能夠完全降解支鏈淀粉。
葡萄糖淀粉酶作用于淀粉時反應液的碘色反應消失得很慢，糊液黏度下降得也很慢，但是因為酶解產物葡萄糖的不斷積累，淀粉糊液的還原能力上升很快。葡萄糖淀粉酶的催化速率與底物大小有關，一般底物分子越大，水解速率越快，但當相對分子質量超過麥芽五糖時，水解速率不會增加。
在此可逆反應中，葡萄糖的最大積累濃度為95%~97%。
脫支酶
脫支酶（支鏈淀粉α-1,6-葡聚糖水解酶）又稱支切酶。在谷物，如大米、大麥、小麥和玉蜀黍屬中均發現有脫支酶的存在。該酶的作用是催化水解支鏈淀粉及其相關大分子化合物中的α-1,6糖苷，故被命名為脫支酶。
脫支酶的活性需要金屬離子。加入金屬配位化合物乙二胺四乙酸二鈉進行反應，酶活性接近喪失。鎂離子和鈣離子對酶活性略有激活作用，汞離子、銅離子、鐵離子和鋁離子則對酶活性有著強烈抑制作用，此外，鈣離子能夠提高脫支酶的pH值穩定性和熱穩定性。
脫支酶能專一性地切開支鏈淀粉分支點的α-1,6糖苷鍵，從而剪下整個側支，形成長短不一的直鏈淀粉。支鏈淀粉溶液經脫支酶水解后，其碘色反應從紅色變成藍色。根據作用方式的不同，脫支酶可分為直接脫支酶和間接脫支酶；根據對底物特異性要求，直接脫支酶可分為支鏈淀粉酶和異淀粉酶。不同來源的脫支酶對于底物作用的專一性有所不同。
測定
淀粉酶（AMS）（EC3.2.1.1）屬水解酶類，催化淀粉及糖原水解。淀粉由直鏈淀粉和支鏈淀粉組成。前者是許多葡萄糖分子以α-1,4糖苷相連的不分支長鏈，后者是許多葡萄糖分子以α-1,4及在分支點上以α-1,6糖苷鍵相連的β兩類。β淀粉酶又稱淀粉外切酶，僅作用于淀粉的末端，每次分解一個麥芽糖。人體中淀粉酶屬α淀粉酶，又稱淀粉內切酶，不僅作用于末端，還可隨機地作用于淀粉分子內部的α-1,4糖苷鍵，降解產物為葡萄糖、麥芽糖及含有α-1,6糖苷鍵支鏈的糊精。AMS分子量40~50kD，很易由腎臟排泄。主要來源于胰腺和唾液腺分泌，對食物中多糖化合物的消化起重要作用。
血清中AMS主要有兩種同工酶，即同工酶P（來源于胰腺）及同工酶S（來源于唾液腺和其他組織）；另一些少量的同工酶為二者的表型或翻譯后的修飾物。P和S是受1號染色體上AMS1及AMS2兩個基因位點控制。在每一個位點上尚有復等位基因。可用電泳法、等電聚焦法、層析法及選擇性抑制法測定P和S，主要是測P，用以提高AMS診斷胰腺炎的特異性。測定總活性的方法分4類，具體方法不少于200種。第1類是測定底物淀粉的消耗量：有黏度法，隨著淀粉的降解黏度減低；濁度法，隨著淀粉的降解，濁度或散射光減低；碘淀粉法，隨著淀粉的降解，碘淀粉反應減少。第2類為生糖法，測定產物葡萄糖。第3類為色原底物分解法：染料與不溶性淀粉結合成色原底物（俗稱染色淀粉），在AMS催化下，隨著淀粉的降解，游離出染料；測定染料的含量。第4類是酶偶聯法。碘淀粉比色法比較實用；碘淀粉簡易稀釋法（溫斯羅法）不敏感，應取消。測糖法準確，但不適于急診檢驗。酶偶聯法可用于自動分析儀，但代價太高。
原理
淀粉基質經樣品中α淀粉酶催化水解生成葡萄糖、麥芽糖及糊精在基質過量的條件下，反應后加入碘液與未被水解的淀粉結合成藍色配位化合物。此藍色的深淺與未經酶促水解反應的空白管比較，從而推算出水解的淀粉量，計算AMS活力單位。
參考值：
血清（漿）800~1800U/L（碘淀粉比色法）。
尿1000~12000U/L（碘-淀粉比色法）。
臨床意義
增高
急性胰腺炎、流行性腮腺炎，血和尿中AMS顯著升高。一般認為，在急性胰腺炎發病的8~12小時血清AMS開始升高，可為參考區間上限的5~10倍，12~24小時達高峰，可為參考值上限的20倍，2~5天下降至正常。如超過500U即有診斷意義，達350U時應懷疑此病。
尿AMS在發病后12~24小時開始升高，達峰值時間較血清慢，當血清AMS恢復正常后，尿AMS可持續升高5~7天，故在急性胰腺炎的后期測尿AMS更有價值。胰臟癌、胰腺外傷、膽石癥、膽囊炎膽總管阻塞、急性闌尾炎、腸梗阻和潰瘍病穿孔等疾病。各種手術、休克、外傷、使用麻醉劑、注射Morphine后，合成淀粉酶的組織發生腫瘤（如卵巢癌、支氣管肺癌）等也可使AMS升高，但常低于500U。AMS可與免疫球蛋白等形成配位化合物，或酶分子本身聚合成為巨淀粉酶分子，這種分子不能通過腎小球，血清中AMS升高，尿AMS正常，稱為巨淀粉酶血癥。可見于健康人及乙醇中毒、糖尿病、肝病、惡性腫瘤和各種自身免疫疾病。淀粉酶升高程度與病情輕重不成正相關，病情輕者可能很高病情重者如爆發性胰腺炎因腺泡組織受到嚴重破壞，AMS生成大為減少，因而測定結果可能不高。
減低
正常人血清中的AMS主要由肝臟產生，故血、尿AMS減低見于某些肝硬化、肝炎等肝病。當腎功能嚴重障礙時，血清AMS可增高，而尿AMS降低。近年發現急性胰腺炎患者淀粉酶的腎臟清除率明顯增高，而肌酸酐的清除率不受影響，測定尿淀粉酶清除率（Cam）和肌酐清除率（Ccr）的比值，可大大提高對急性胰腺炎診斷的敏感性與特異性。
Cam/Ccr=尿AMS（U）/血清AMS（U）×血清Ccr/尿Ccr×100%
健康人此比值為1%~4%，急性胰腺炎患者為7%~15%，巨淀粉酶血癥為1%以下。慢性胰腺炎、胰臟癌均在4%以下，慢性復發性胰腺炎患者90%此比值升高。膽石癥患者如血清AMS活力升高的同時伴有Cam/Ccr比值增高，則多提示并發有急性胰腺炎。
應用領域
α淀粉酶廣泛應用于食品發酵，包括谷物加工、果汁加工、蔬菜加工、制作面包、嬰兒食品、生產葡萄糖和飴糖、發酵啤酒、白酒、日本清酒和醬油等。此外在紡織、造紙、醫藥、輕化工和石油開采等領域也有應用。
β-淀粉酶主要用于生產麥芽糖和啤酒工業外加酶法糖化等領域。
糖化酶的作用機制目前研究得不是很清楚，但它與β-淀粉酶的某些方面類似。它是一種在工業上用途廣泛的酶，目前主要用作淀粉的糖化劑，廣泛用于葡萄糖工業、釀酒和乙醇工業及發酵工業，在改進食品加工技術、提高食品質量等方面有重要的作用。
參考資料 >
The crystal structures of α-amylase and α-glucosidase.ResearchGate.2025-07-18