蛋白質（Protein）是生物體內重要的大分子有機化合物，由氨基酸脫水縮合而成，是人體的必需營養素。蛋白質最早于1838年被提出并命名，是一種從動植物中提取出的共性物質。蛋白質主要由碳、氫、氧和氮元素組成，部分蛋白質還含有硫，有些還含有磷、鐵、鋅和銅等元素，其單體分子為氨基酸，氨基酸脫水縮合形成肽鍵，肽鍵相連形成的化合物稱為肽鏈，一條或多條肽鏈經過盤曲折疊形成的具有一定空間結構的物質，即蛋白質。蛋白質在機體中承擔多種生理功能，如構成和修復機體組織、參與重要生理活動、氧化供能等。蛋白質可以來源于食物或在體內合成，其化學結構復雜多樣，具有不同的形態和功能。蛋白質不斷地進行合成與分解，推動生命活動，調節機體正常生理功能，是生命的主要物質基礎。
2024年諾貝爾化學獎是關于蛋白質的，授予美國華盛頓大學的大衛·貝克“計算蛋白質設計”，另一半共同授予英國倫敦Google DeepMind的戴米斯·哈薩比斯和約翰·江珀，以表彰其“對蛋白質結構預測的貢獻”。大衛·貝克成功地完成了構建全新蛋白質種類的壯舉。戴米斯·哈薩比斯和約翰·江珀開發了一個AI模型來解決一個50年前的問題：“預測蛋白質的復雜結構”。
歷史沿革
18世紀，法國化學家安東尼奧·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）等早期的研究者通過用酸處理一些分子，發現了蛋清、小麥面筋等物質中的蛋白質。科學家們應用水解方法證明了組成蛋白質的基本單位為氨基酸。在1820年分離出了最簡單的氨基酸——甘氨酸，同年，從肌肉水解物中得到了亮氨酸。
1838年，荷蘭化學家米爾德（G.J.Mulder）從動植物中提取出了一種共性物質，在瑞典著名化學家永斯·貝采利烏斯（Berzelius）的建議下，該物質被命名為蛋白質，這使得蛋白質研究開始向主動的學術探索轉變。科學家們不斷努力，識別出越來越多的氨基酸種類，并且在1902年，德國化學家費歇爾（E.H.Fischer）等提出了多肽結構學說，即”相同或不同種類的氨基酸通過肽鍵相連形成了多肽鏈，一條或多條多肽鏈組成了蛋白質”的設想并進行了驗證。
直到1926年，蛋白質在有機體中的重要角色才被揭示，這一進展被美國生物化學家詹姆斯·薩姆納（J.B.Sumner）所推進，他通過結晶實驗第一次證明了在生命有機體中發揮重要功能的酶是一種蛋白質。人們早期面臨的最大困難是難以通過純化來得到足夠的蛋白質進行研究工作。20世紀50年代后期，美國Armour Hot Dog Co.公司純化出大量核糖核酸酶A，并免費提供給科學家進行研究，這使得核糖核酸酶A在很長一段時間內成為生物化學家的主要研究對象。
蛋白質化學中的一個重要進展是多肽鏈中的氨基酸序列測定，1945年起，英國生物化學家桑格（F.Sanger）及其同事用2,4-二硝基氟苯作為多肽鏈氨基端標記試劑，最終測出了牛胰島素中的全部氨基酸序列，該氨基末端縮合技術成為氨基酸自動測序的基礎。
多肽和蛋白質的化學合成是蛋白質研究中的又一個重大進展。1901年，德國化學家費歇爾和佛爾諾（Fomeau）用酸水解二酮哌嗪的方法獲得自由二肽。1954年，美國科學家迪維尼奧（V.d.Vigneaud）合成了由9個氨基酸組成的催產素。1965年9月，中國科學工作者完成人工全合成結晶牛胰島素。20世紀60年代初期，美國生物化學家梅里菲爾德（Merrifieid）建立了多肽固相合成技術，這一技術成為多肽合成的常規技術。蛋白質結構及其與功能的關系研究已成為生命科學的最前沿領域，數據庫中存有大量蛋白質及其相關復合物的三維結構信息。
2024年諾貝爾化學獎是關于蛋白質的，授予美國華盛頓大學的大衛·貝克“計算蛋白質設計”，另一半共同授予英國倫敦Google DeepMind的戴米斯·哈薩比斯和約翰·江珀，以表彰其“對蛋白質結構預測的貢獻”。大衛·貝克成功地完成了構建全新蛋白質種類的壯舉。戴米斯·哈薩比斯和約翰·江珀則開發了一種名為AlphaFold2的人工智能模型，這種模型解決了一個已有50年歷史的難題，能夠預測大約兩億種已知蛋白質的復雜結構。
化學組成
元素組成
蛋白質主要由碳、氫、氧和氮元素組成，部分蛋白質還含有硫，有些還含有磷、鐵、鋅和銅等元素。不同蛋白質的基本組成相似，一般包括碳（50%～55%）、氫（6%～8%）、氧（20%～30%）、氮（15%～18%）和硫（0%～4%）。通常，由于氮素容易用凱氏定氮法進行測定，蛋白質的含量可以通過氮的含量乘以6.25（100/16）進行估算。但如果被檢測樣品的含氮量不是16%，則可能導致實驗數據與真實含氮量相差很大。
組成單體
蛋白質的相對分子質量很大，但是在酸、堿或者蛋白酶的作用下水解，蛋白質可以分解成一系列相對分子質量較低的有機化合物，即游離的氨基酸，包括20種α-氨基酸，這些氨基酸是組成蛋白質的單體分子。
天然存在的氨基酸中有近300種，但組成天然蛋白質的僅有20種。這些氨基酸共享相同的結構特征，即都是α-氨基酸，氨基和羥基均與同一碳（α-碳原子）相連。此外還有不同的側稱為R基團，它們的結構、大小和帶電性不同，這些基團影響氨基酸的屬性。蛋白質中的20種氨基酸通常被稱為標準氨基酸，以區別于偶爾出現在蛋白質合成后修飾而形成的氨基酸和其他生物體中不屬于蛋白質組分的氨基酸。
肽鍵和肽鏈
肽鍵是由兩個氨基酸分子脫水形成的鍵。這種化學鍵是通過一個氨基酸的α-氨基和另一個氨基酸的α-氨基一起脫去一個水分子形成的。氨基酸通過肽鍵相連形成的化合物稱為肽鏈，肽鏈的大小范圍很廣，可以由2-3個直到數千個氨基酸殘基連接而成。這種連接形成的“...Ca-C-N-Ca-C-N-...”稱為多肽主鏈，其中一Ca一C一N一是重復單位。多肽鏈合成的方向是從N末端指向C末端。肽分子中不完整的氨基酸稱為氨基酸殘基。肽按照其從N端到C端的序列進行命名。
分子結構
一級結構
蛋白質的一級結構是指將各種類型和數量不等的氨基酸按照一定的排列順序通過肽鍵連接而成的多肽鏈，這些排列順序是由基因上遺傳信息所決定的。一級結構作為蛋白質分子最基本的結構，它最根本的構造是肽鍵，在一級結構之中，還存在著二硫鍵，它是通過兩個半胱氨酸殘基的疏基（一SH）脫氫氧化而產生的，二硫鍵的位置也可以包含在某些蛋白質分子的一級結構范圍內。
蛋白的空間結構由其一級結構所確定，進而影響其生理功能。各種蛋白質的基本結構都是多肽鏈，由于不同蛋白質所含氨基酸的數量、所占的比例、以及排列順序不同，它們的一級結構也都各不相同，這就帶來了結構多種多樣、功能各異的蛋白質。所以，對蛋白質的一級結構進行深入的分析和探討是從分子生物學的角度出發，闡述結構和功能的關系。一級結構的變化也會對其功能產生一定的影響，嚴重的還會導致其生理機能的喪失。
二級結構
多肽鏈可以被分成兩個部分，一個是主鏈，另一個是側鏈。其中，主鏈是通過α-碳原子和肽鍵依次重復排列形成多鏈，而側鏈則是連接于α-碳原子上的各氨基酸殘基的R基團。蛋白質的二級結構是指多肽鏈主鏈骨架原子的相對空間排布，不涉及氨基酸殘基側鏈，即主鏈骨架中的若干個肽單位盤繞、折疊，并以氫鍵為主要次級鍵形成有規則的構象，有α-螺旋、β-折疊（又稱β片層）等構象，某些蛋白質中還存在β-折角，還有的存在無規則卷曲結構。其中，二級結構以α-螺旋、β-折疊為主要構象，一條多肽鏈可以同時含有幾種不同的二級結構。
三級結構
蛋白質的三級結構是指在二級結構（α-螺旋和β-折疊）的基礎上，通過由多種次級鍵（如氫鍵、離子鍵、疏水鍵和二硫鍵等）構成，使多肽鏈分子折疊盤旋形成的獨特的三維立體緊密構象，其中疏水鍵是維持蛋白質三級結構最主要的化學鍵。蛋白質的三級結構是由一級結構決定的，由于特殊的氨基酸序列，使其具有固有的、獨特的三級結構。這種結構通常會包括一個或多個多肽鏈的折疊，形成復雜而緊密的結構，構成具有生理活性的多肽。
四級結構
當蛋白質是由多條多肽鏈組成時，那么每一條多肽鏈都會各自構成一個三級結構，這些三級結構之間又會經過次級鍵的結合而構成四級結構，其中的三級結構稱為亞基或亞單位。每個亞基都有各自的功能，并共同承擔該蛋白質的功能。如果次級鍵結合斷裂，造成各亞基間的相互隔離，那么這種蛋白質就失去了其生物活性。亞基之間呈特定的三維空間排布，通過非共價結合連接。四級結構的研究重點是研究不同類型的亞基在不同空間尺度上的排布、亞基之間的連接方式及其相互關系。在具有四級結構的蛋白質分子中，各亞基間的結合力主要是氨鍵和離子鍵。
常用分類方法
按分子形狀分類
按功能分類
按組成和溶解度分類
按營養價值分類
理化性質
兩性電離和等電點
蛋白質是由一系列氨基酸組成的生物大分子，每個氨基酸都含有一種或多種離子化基團，其中最常見的是羧基和氨基，還有側鏈的解離基團。當蛋白質溶于水中時，這些基團的電離狀態受到pH值的影響，可解離為正離子或陰離子，導致蛋白質具有兩性電離性質。當蛋白質處于某一pH溶液中時，所帶正、負電荷恰好相等，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為該蛋白質的等電點，此時的 pH 值稱為 pl 值。由于蛋白質溶液解離程度不同，其 pl 值也各不相同。當溶液pH高于等電點時，即堿性溶液，蛋白質的羧基會失去一個質子，從而呈現負電荷，而氨基仍然帶有正電荷，該蛋白質溶液帶負電荷。當pH低于等電點時，即酸性溶液，氨基會失去一個質子，呈現負電荷，而羧基帶有正電荷，該蛋白質溶液帶正電荷。
蛋白質是兩性電解質，在一定的pH條件下，不同蛋白質所帶電荷的質與量各異，可用電泳法或離子交換色譜法等分離純化。電泳法可以用電場將帶電質點在電場中向電荷相反的方向移動，以此在一定條件下對蛋白質進行分離純化，其中醋酸纖維素薄膜電泳、聚丙烯胺凝膠電泳、等電點聚焦電泳、免疫電泳、雙向電泳是常見的電泳法。離子交換色譜法可以用來進行大分子物質的分離與純化，主要包括離子交換纖維素、離子交換凝膠、大孔型離子交換樹脂等手段。這些方法廣泛應用于蛋白質的分離和純化領域。
高分子性質
蛋白質是高分子化合物，分子質量一般在10~1000kD（千道爾頓）。根據測定所知，分子質量為34.5kD的球狀蛋白，其顆粒的直徑為4.3nm。所以，蛋白質分子顆粒的直徑一般在1~100 nm，在水溶液中呈膠體溶液，具有不能透過半透膜、擴散速度減慢、黏度大等膠體特征。蛋白質具有高分子性質，不能透過半透膜。蛋白質的這一特點，在生物學上有重要意義，它能使各種蛋白質分別存在于細胞內外不同的部位，對維持細胞內外水和電解質分布的平衡、物質代謝的調節都起著非常重要的作用。
利用蛋白質該種特性，根據分子大小不同的方法來分離和純化蛋白質。主要的技術方法包括透析法和超濾法、分子排阻色譜以及密度梯度離心技術等。透析法利用蛋白質大分子對半透膜的不可透過性分離小分子物質，而超濾法則是利用超濾膜在一定壓力或離心力下，通過截留大分子物質而濾過小分子物質達到選擇性分離的作用。分子排阻色譜可以利用不同孔徑的凝膠分離出不同相對分子質量范圍內的蛋白質分子，密度梯度離心技術利用介質的密度梯度進行蛋白質分子的沉降，實現分離和純化。
膠體性質
蛋白質分子顆粒直徑在1~100 nm之間，故蛋白質屬于膠體。蛋白質能形成穩定的親水膠體溶液是因為具備兩個因素：表面具有水化膜和表面帶有同種電荷。蛋白質分子表面的某些基團具有親水作用，可與水發生水合作用，形成水化膜；同時在非等電點狀態下，顆粒表面具有同種電荷，相互排斥，保持膠體溶液的穩定性。
變性和復性
蛋白質變性是指在某些理化因素的作用下，天然蛋白質分子的空間結構遭到破壞，因而其理化性質發生改變，生物活性喪失。一些變性蛋白質在一定條件下可以恢復空間結構及生物活性，這一過程稱為蛋白質復性。蛋白質變性的可逆性與導致變性的因素、蛋白質的種類、蛋白質分子結構的破壞程度有關。蛋白質變性的實質是次級鍵斷裂，空間結構被破壞，肽鍵不斷裂，一級結構完整。蛋白質變性的原因有很多，主要有物理因素和化學因素兩類，其中任何一個因素的改變都可能導致蛋白質結構的變化和功能的喪失。引起蛋白質變性的物理因素有加熱、加壓、紫外線照射、劇烈振蕩或攪拌、超聲波等。化學因素有強酸、強堿、尿素、胍、有機溶劑、去污劑、重金屬鹽等。
蛋白質的變性具有重要的實際意義，包括用高溫、紫外線和乙醇等進行消毒，促使細菌或病毒的蛋白質變性而失去致病和繁殖能力；臨床上使蛋白質在消化道中與重金屬鹽結合成變性蛋白來幫助減少或防止人體吸收有毒重金屬，以及利用蛋白質變性后易結絮沉淀的現象檢查尿蛋白等；在食品加工中利用蛋白質變性來幫助改善食物質量和進行水解蛋白等。有時也需要防止蛋白質變性，在制備或保存酶、疫苗、激素和抗血清等蛋白質制劑時，必須選擇合適的條件以防止其生物活性降低或喪失。
沉淀
蛋白質在水溶液中的穩定性是相對的，如果改變各種相對穩定的條件，除去水化膜和電荷，蛋白質分子就會發生凝聚而產生沉淀。按蛋白質沉淀的性質不同，分為可逆沉淀和不可逆沉淀兩種。可逆沉淀指沉淀出來的蛋白質分子構象基本上沒有發生改變，仍然保持原有的生物活性，只要除去沉淀因素，則蛋白質仍能保持原有的溶解狀態。不可逆沉淀指沉淀出來的蛋白質分子構象已發生改變，并失去了原有的活性，即使除去沉淀因素，沉淀的蛋白質也不會重新溶解。
蛋白質凝固指的是蛋白質在一定條件下發生物理或化學變化，從液態或半液態變成固態的過程，這種轉變是不可逆的。這種現象可以發生在許多情況下，例如在烹調食品、制作肉制品、烘焙面包等過程中。沉淀是表現出來的現象，變性是蛋白質結構本質的改變。蛋白質的變性與沉淀有一定的關系，沉淀不一定變性，變性不一定沉淀，變性不一定凝固，但凝固則必然變性。變性易引起沉淀，這取決于沉淀的方法和條件以及對蛋白質空間構象有無破壞。
紫外吸收
蛋白質在紫外光波長 280 nm 處有最大吸收，這是因為芳族氨基酸殘基（色氨酸及酪氨酸殘基）內存在共扼雙鍵引起的，可根據 280 nm 處光吸收值的大小來定量測定蛋白質的合量。
呈色反應
蛋白質分子中的脅鍵及氨基酸殘基側鏈的某些化學基團能與某些試劑產生特殊的顏色反應，這些反應常被用于蛋白質的定性、定量分析。常見的蛋白質呈色反應見下表。
生理功能
構成和修復機體組織
蛋白質是有機大分子，是構成細胞、組織和器官的基本有機化合物，是生命活動的主要承擔者。蛋白質在各種生命活動中起著不可替代的作用，無論是高等動植物還是低等的微生物，都含有蛋白質，都是以蛋白質為重要組成成分的。機體的所有組織都是由蛋白質參與構成的，包括肌肉、骨骼、皮膚和內臟器官等，另外，細胞內許多結構和功能都需要蛋白質的支持。蛋白質對人體的生長發育以及大腦細胞的迅速增長都有著非常重要的作用，同時也是人體組織更新、修復和生長發育的主要原料。不同年齡段人群合成代謝速度不同，嬰幼兒和兒童需要足夠的蛋白質攝入以維持組織的更新和穩定。蛋白質還對清除和替代損傷和死亡的細胞起到很重要的作用，在組成有機體和維持生命的穩定中起著不可替代的作用。
參與重要生理活動
運輸物質（載體）
蛋白質具有運載各種物質的能力，在機體中起轉運載體的作用，可以跟隨體液移動來將營養物質和其他生物分子輸送到身體中各處，如血紅蛋白可以運輸氧分子，脂蛋白可以運輸脂質，細胞膜上的蛋白質可以跨膜轉運各種物質。蛋白質的特殊結構賦予其獨特的功能，因此在人體的正常生命活動中扮演重要的角色。
催化體內反應（酶）
酶在人體中的有著重要作用，能夠催化體內的生物化學反應，參與人體的生理代謝和復雜的物質變化和能量變化。生命活動的新陳代謝、生長發育、遺傳、運動等都與酶催化反應相關。除少數酶是核糖核酸（核酶）外，酶的化學本質大部分為蛋白質，可以分為單純蛋白質和綴合蛋白質，后者還包括一些非蛋白質的輔因子，這些輔因子能夠增加酶的多樣性，通常具有傳遞原子、電子或化學基團的作用。
調節生理代謝（激素）
許多蛋白質或多肽以激素的形式起調節人體生理功能中的作用。人體內的激素根據化學本質可分為含氮的蛋白質類激素和類固醇類激素。這些激素能夠通過調節代謝，維持人體各種生理活動的正常進行，如胰島素能降低血糖濃度。當機體受到外界刺激時，相關的內分泌腺會分泌激素，這些激素通過血液系統到達目標組織和器官來維持機體的穩態平衡。
免疫作用（抗體）
蛋白質在機體抵御外界的刺激中起到關鍵的作用。蛋白質是抗體的組成部分，抗體是免疫蛋白，可以激活免疫系統以吞噬并破壞入侵者，保護機體不受細菌和病毒的侵害，從而維持免疫功能，提高機體的抵抗力。人體的免疫物質合成需要充足的蛋白質，缺乏蛋白質會使相關組織顯著萎縮，合成免疫物質的能力下降，導致機體免疫力降低，易于感染疾病。
維持滲透壓和酸堿度
蛋白質在維持體液平衡、調節滲透壓和酸堿平衡方面有著重要作用。在正常情況下，血漿和組織液中的水分處于平衡狀態，這是因為血漿中蛋白質含量的調節作用。但是，在疾病或者長期營養不良狀態下，血漿中的蛋白質會泄漏到組織中，導致組織液的滲透壓升高，進而形成水腫。此外，蛋白質還能通過化學反應維持血液酸堿平衡，并幫助維持體液的平衡。
氧化供能
蛋白質也能夠作為身體的能量來源，可以分解供能。一般情況下，每天都有一部分消耗的能量來自蛋白質。沒有能量的供應細胞會死亡，沒有葡萄糖的供應，大腦和神經系統會停止工作。當人體處于饑餓狀態或糖類攝入不足時，蛋白質會被分解，通過糖異生途經來提供葡萄糖。應注意葡萄糖的補充，以減少組織蛋白的消耗。蛋白質是人體必不可少的營養素之一，但糖與脂肪可以代替蛋白質提供能量，故能量供應方面屬于蛋白質的次要生理功能。
營養價值
蛋白質含量
蛋白質含量是食物蛋白質營養價值的基礎。動物源性食物如各種肉類和水產品以及乳類的蛋白質含量較高，而植物源性食物如豆類和堅果類的蛋白質含量亦相對較高，谷類和薯類等的蛋白質含量較低，蔬菜和水果類的蛋白質含量很低。因此，動物蛋白質因其蛋白質含量高而營養價值較高，植物蛋白質（除大豆外）大多營養價值較低。
蛋白質消化率
蛋白質的消化率是評價食物蛋白質營養價值的生物學方法之一，是指蛋白質在消化道內被吸收的蛋白質占攝入蛋白質的百分數，是反映食物蛋白質在消化道內被分解和吸收程度的一項指標。某種食物蛋白質消化率愈高，則被機體吸收利用的可能性越大，其營養價值也越高。不同食物或者同一種食物因加工加熱方法不同，其消化率也不同。
蛋白質利用率
蛋白質利用率指食物蛋白質被消化吸收后在體內被利用的程度。決定蛋白質利用率的重要因素是蛋白質中所含必需氨基酸的量和相互比例，其比例越接近機體需要利用率越高。衡量蛋白質利用率的指標有很多，其中，生物價是評價食物蛋白質營養價值較常用的方法。生物價越高，說明蛋白質被機體利用的程度越高。
其計算方法為：
氨基酸種類和含量
從營養學角度劃分，可分為必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。人體或其他脊椎動物體內需要而不能自身合成，必須由食物提供的氨基酸，稱為必需氨基酸。組成蛋白質的 20 種氨基酸中有 8 種必需氨基酸，分別是賴氨酸、Thr、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、L-苯丙氨酸。人體或其他脊椎動物雖然能夠合成，但合成量不能滿足正常需要的氨基酸稱為半必需氨基酸，有精氨酸和組氨酸的生物合成兩種。人體或其他脊椎動物本身能夠從簡單的前體合成，不需要從食物蛋白中攝取的氨基酸稱為非必需氨基酸，此類氨基酸有半胱氨酸、甘氨酸、天門冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨胺、β-氨基酸、絲氨酸、L-脯氨酸和酪氨酸，其中組氨酸對嬰幼兒是必需氨基酸。不論必需氨基酸還是非必需氨基酸，都是生命活動必不可少的。食物蛋白質營養價值的高低，主要取決其必需氨基酸的種類和數量。不同食物蛋白質因其所含的必需氨基酸的種類和數量不同，其營養價值也高低各異。
食物來源及含量
蛋白質的食物來源可分為植物性蛋白質和動物性蛋白質兩大類。植物蛋白質中，以豆類蛋白質含量最高，特別是大豆，蛋白質含量比較高且氨基酸組成合理。除豆類外，薯類、堅果類、菌藻類等也含有較高的蛋白質，可以作為人體蛋白質的重要補充來源。動物性蛋白質中，肉類蛋白質營養價值優于植物蛋白質，但蛋類和奶類也是人體優質蛋白質的重要來源。常見食物蛋白質含量見下表。
代謝與需求
蛋白質代謝
合成與分解
蛋白質是生命活動的基礎物質之一，需要不斷更新和代謝，蛋白質在人體內有合成和分解兩個過程。蛋白質的合成主要經歷了轉錄和翻譯兩個步驟，需要有各種物質和細胞參與其中，第一步為轉錄，即生物體合成核糖核酸的過程，即將脫氧核糖核酸的堿基序列抄錄成RNA 堿基序列的過程；第二步為翻譯，是生物體合成信使RNA（mRNA）后，mRNA 中的遺傳信息（DNA 堿基順序）轉變成蛋白質中氨基酸排列順序的過程，是蛋白質獲得遺傳信息進行生物合成的過程。翻譯過程中mRNA充當模板，轉運RNA（tRNA）搬運氨基酸，并在核糖體的作用下組裝成具有特定氨基酸順序的蛋白質鏈。合成后的蛋白質還需要進行一定的加工和修飾才能具有活性。
每種蛋白質都有自己的壽命，細胞總是不斷地從氨基酸合成蛋白質，又把蛋白質降解為氨基酸。蛋白質的分解過程主要有兩方面重要功能，一是排除不正常的蛋白質，防止其危害細胞；二是排除累積過多的酶和調節蛋白，使細胞代謝秩序井然。如果攝入膳食蛋白質增多，隨尿排出的氮也增多，完全不攝入蛋白質或禁食時，每日仍隨尿排出少量氮。這表明蛋白質會不斷地分解成含氮廢物隨尿排出體外。
人體氮平衡
氮平衡是反映機體攝入氮和排出氮的關系。其關系式：B = I -（U + F + S），B為氮平衡（g/d）；I為攝入氮；U為尿氮；F為糞氮；S為皮膚氮損失。可以用凱氏定氮的方法測定。當攝入氮和排出氮相等時，為零氮平衡，一般見于成年人，如攝入氮多于排出氮，則為正氮平衡，一般見于生長發育及病后恢復期等。而攝入氮少于排出氮時，為負氮平衡，見于衰老、禁食及消耗性疾病。蛋白質如長期攝入不足，熱能供給不足，活動量過大以及神經緊張都可以促使氮平衡趨向負氮平衡，可使機體出現生長發育遲緩、體重減輕、貧血、免疫功能低下、易感染、智力發育障礙等，嚴重時可引起營養性水腫。
推薦攝入量
蛋自質攝入量是根據機體對它的需要量來確定的。個人每天需要供給多少蛋白質，要根據年齡、性別、勞動條件和健康情況而定，并因食物來源而有所不同。中國居民膳食蛋白質參考攝入量見下表。
注：“-”表示未制定；“a”表示適宜攝入量（AI, Adequate Intakes)。
相關研究
主要蛋白質與人體健康/壽命的相關研究
高密度脂蛋白
高密度脂蛋白（High-密度 Lipoprotein，HDL）是顆粒最小的血漿脂蛋白，其直徑為7.5~10nm，密度為1.21g/cm3，是一種與心血管健康相關的蛋白質，它可以從體內各個組織中收集多余的膽固醇并將其逆向轉運至肝臟進行代謝，減少動脈粥樣硬化的風險，血漿高密度脂蛋白水平升高可以減少患心血管病的風險。
低密度脂蛋白
低密度脂蛋白（Low-Density Lipoprotein，LDL）是一種密度較低（1.019~1.063g/cm3）的血漿脂蛋白，其直徑為18~25nm，是一種與心血管疾病相關的蛋白質，在血漿中起轉運內源性膽固醇及膽固醇酯的作用，其濃度升高與動脈粥樣硬化的發病率增加有關。因此，降低低密度脂蛋白水平可以減少心血管疾病的風險。低密度脂蛋白是由極低密度脂蛋白轉變而來，主要功能是把膽固醇運輸到全身各處細胞，每種脂蛋白都攜帶有一定的膽固醇，攜帶膽固醇最多的脂蛋白是低密度脂蛋白。
SIRT1蛋白
SIRT1基因是一種與壽命延長相關的基因，它所轉錄表達得到的蛋白質SIRT1是Ⅲ類去乙酰化酶中的重要一員，它一方面通過修飾組蛋白，維持染色質處于沉默狀態和基因組穩定；另一方面通過去乙酰化眾多的非組蛋白，參與調控細胞的能量代謝增殖、凋亡、衰老和腫瘤發生等。
蛋白質與身高的關系
蛋白質是構成一切生命的主要化合物，是生命的物質基礎和第一要素，在營養素中占首要地位，少年兒童及嬰幼兒長高離不開蛋白質。人體的骨骼等組織是由蛋白質組成的，在體內新陳代謝的全部化學反應過程中，離不開酶的催化作用，而所有的酶均由蛋白質構成，對青少年增高起作用的各種激素，也都是蛋白質及其衍生物。此外，參與骨細胞分化、骨的形成、骨的再建和更新等過程的骨礦化結合素、骨鈣素、堿性磷酸酶等人骨特異生長因子等物質，也均為蛋白質所構成。蛋白質是人體生長發育中最重要的化合物，是增高的重要原料。嬰幼兒、少年兒童生長發育所必需的脂溶性維生素、鐵、鈣、磷等無機鹽及部分微量元素，在蛋白質食物中同樣可以獲得，蛋白質缺乏將影響身高。
與癌癥相關的蛋白質研究
科學家們在研究中發現了多種與癌癥相關的蛋白質，并探討了它們的作用和應用前景。對于乳腺癌，一種名為EphB4的蛋白質被發現，可以保護乳腺癌細胞免受人體免疫系統的侵害，并促進血管生長，有可能成為未來癌癥治療的靶標；另一種蛋白質GRP78被認為是一種生物標志物，可以預測乳腺癌患者化療的有效性，高水平GRP78的乳腺癌患者化療效果不好。在皮膚癌中，一種名為膠原質7的蛋白質被發現在惡性皮膚癌的擴散中起著至關重要的作用，進一步研究發現，阻斷膠原質7蛋白質有望治療這種癌癥。研究人員還發現了多種可通過阻止血管生長來減緩腫瘤增長和擴散的蛋白質，例如Fibulins3和Fibulins5，而另一種名為Maspin的蛋白質也被發現可以抑制各種癌癥類型的形成、增長和擴散。一種被稱為白介素-9的蛋白質被發現對惡性黑素瘤有治療作用，其缺乏可能會導致疾病的進展。這些發現為癌癥治療提供了重要線索和基礎。
相關學科
蛋白質工程
蛋白質工程是以蛋白質結構與功能為基礎，通過化學、物理和生物信息學等手段對目標基因按預期設計進行修飾和改造，表達或合成新的蛋白質；或對現有的蛋白質加以設計、定向改造、構建和最終生產出比自然界存在的蛋白質功能更優良，更符合人類需求的功能蛋白質的工程。
定向進化是蛋白質工程最為常用的蛋白質設計改造策略。但近十年隨著計算機運算能力大幅提升以及先進算法不斷涌現，計算機輔助蛋白質設計改造得到了極大的重視和發展，成為蛋白質工程新開辟的重要方向。以結構模擬與能量計算為基礎的蛋白質計算設計不但能改造酶的底物特異性與熱穩定性，還可從頭設計具有特定功能的人工酶。機器學習等人工智能技術也被應用于計算機輔助蛋白質設計改造，也取得了一定的成績。
蛋白質組學
蛋白質組學是研究基因組編碼的全部蛋白質的結構、性質和功能的學科。在大規模水平上研究由一個基因組，或一個細胞、組織表達的所有蛋白質的特征，包括蛋白質的表達水平、翻譯后的修飾、蛋白與蛋白相互作用等，由此獲得在蛋白質水平上關于疾病發生、細胞代謝等過程的全面信息。蛋白質組學的研究是生命科學進入后基因時代的特征。
酶動力學
酶動力學是研究酶促反應速度及其影響因素的科學，是酶學的一個分支，主要研究酶反應過程中酶的作用，包括酶反應速度對酶濃度，配體（底物、生成物、抑制劑、激活劑）濃度等的依賴關系。
蛋白質臨床檢驗
多肽、蛋白質類藥物
從化學組成的角度來看，蛋白質和多肽沒有本質的區別，僅是分子結構不同。在這類藥物的應用過程中，習慣上將多肽、蛋白質類藥物劃分為多肽激素類藥物、細胞因子、抗體藥物、抗菌肽和酶類藥物等五種。
參考資料 >
2024年諾貝爾化學獎評選結果揭曉 三位科學家獲獎.今日頭條.2024-10-09
2024年諾貝爾化學獎揭曉.央視新聞-百家號.2024-10-09