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蛋白質中常見的一種二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的酰[xiān]基氮與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第n+4個）的羰[tāng]基碳形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。在典型的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。螺旋的半徑為0.23nm。
主要特征
①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的N—H與其氨基側相間三個氨基酸殘基 的形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環，包含13個原子。因此，α-螺旋常被準確地表示為螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。
形成因素
①側鏈基團的電荷性質和大小都有影響，甘氨酸由于側鏈太小，構象不穩定，是α螺旋的破壞者；② 連續存在帶相同電荷的氨基酸殘基；③ 不存在L-脯氨酸殘基，脯氨酸由于其亞氨基少一個氫原子，無法形成氫鍵，而且Cα－N鍵不能旋轉，所以是α螺旋的破壞者，肽鏈中出現脯氨酸就中斷α螺旋，形成一個“結節”。
偶極距
螺旋中所有氫鍵都沿螺旋軸指向同一方向。每一肽鍵都有由和的極性產生的偶極距。
帽化
所謂帽化就是給末端裸露的N-H和C=O提供氫鍵配偶體（partner），并折疊蛋白質的其他部分以促成與末端的非極性殘基的疏水作用。
參考資料 >