蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構。蛋白質主要由碳、氫、氧、氮等化學元素組成，是由氨基酸作為構建單元組成的一類重要的生物大分子。蛋白質的空間結構十分復雜分子中的每個化學鍵的空間構象差異可導致蛋白質結構的差異。
蛋白質結構通常通過不同的結構層次進行闡述。蛋白質的一級結構指氨基酸殘基通過肽鍵連接的排列順序。蛋白質的N端帶有游離氨基，C端帶有游離酸基。蛋白質和多肽之間的界限并不是很清晰，有人基于發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認為，若殘基數少于40，就稱之為多肽或肽。大多數含有100—500個殘基，而少數可能有幾千個殘基。估計的蛋白質的平均長度在不同的物種中有所區別，一般約為200-380個殘基，而真核生物的蛋白質平均長度比原核生物長約55%。膜島素、血色素等是蛋白質的一級結構，蛋白質的一級結構決定了其基本性質，并影響其二級、三級結構。二級結構指肽鏈通過氫鍵排列形成具有周期性結構的構象，主要包括α-螺旋和B-折疊結構，以及無規卷曲結構。在二級結構中，氫鍵對構象的穩定起重要作用。三級結構是指通過多個二級結構元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質分子的三維結構。穩定蛋白質三級結構的作用力包括氫鍵、離子鍵、范德華力和疏水作用等；此外，在一些蛋白質（特別是分泌性蛋白質）折疊中，二硫鍵也起到關鍵作用。氨基酸的R基位置對蛋白質的表面性質產生影響。四級結構是兩條或多條肽鏈以特殊方式結合形成生物活性蛋白質的結構。每條肽鏈都有自己的一級、二級、三級結構。蛋白質結構的穩定性受到多種作用力的維持，包括氫鍵、疏水相互作用和靜電作用。
蛋白質結構層次的差異及各種作用力的影響導致了蛋白質的多樣性和生物活性，對蛋白質結構層次的理解對于揭示其功能和性質至關重要。蛋白質的結構與功能關系得以展現在諸如肌紅蛋白和血色素等代謝過程中。
2024年諾貝爾化學獎與蛋白質結構緊密相關，一半授予美國華盛頓大學的大衛·貝克（David Baker），以表彰其在計算蛋白質設計方面的貢獻，另一半則共同授予英國倫敦谷歌DeepMind公司的戴米斯·哈薩比斯（Demis Hassabis）和約翰·江珀（John M.Jumper），以表彰其在蛋白質結構預測方面的貢獻。大衛·貝克成功地完成了構建全新蛋白質種類的壯舉。戴米斯·哈薩比斯和約翰·江珀開發了一個人工智能模型來解決一個50年前的問題——預測蛋白質的復雜結構。
歷史沿革
1959年佩魯茨，M.F.和肯德魯對血色素和肌血蛋白進行結構分析，解決了三維空間結構，獲1962年諾貝爾化學獎。
1962年，鮑林發現了蛋白質的基本結構，弗朗西斯·克里克、沃森在X射線衍射資料的基礎上，提出了脫氧核糖核酸三維結構的模型。獲1962年生理或醫學獎。50年代后赫伯特·豪普特曼和卡爾勒建立了應用X射線分析的以直接法測定晶體結構的純粹數學理論，在晶體研究中具有劃時代的意義，特別在研究大分子生物物質如激素、抗生素、蛋白質及新型藥物分子結構方面起了重要作用。他們因此獲1985年諾貝爾化學獎。
結構種類
蛋白質分子是由氨基酸首尾相連縮合而成的共價多肽鏈，但是天然蛋白質分子并不是走向隨機的松散多肽鏈。每一種天然蛋白質都有自己特有的空間結構或稱三維結構，這種三維結構通常被稱為蛋白質的構象，即蛋白質的結構。
蛋白質的分子結構可劃分為四級，以描述其不同的方面：
一級結構：組成蛋白質多肽鏈的線性氨基酸序列。
二級結構：依靠不同氨基酸之間的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構，主要為α螺旋和β折疊。
三級結構：通過多個二級結構元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質分子的三維結構。
四級結構：用于描述由不同多肽鏈（亞基）間相互作用形成具有功能的蛋白質配位化合物分子。
除了這些結構層次，蛋白質可以在多個類似結構中轉換，以行使其生物學功能。對于功能性的結構變化，這些三級或四級結構通常用化學構象進行描述，而相應的結構轉換就被稱為構象變化。
一級結構
蛋白質的一級結構（primary structure）就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序（sequence），也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。
迄今已有約一千種左右蛋白質的一級結構被研究確定，如胰島素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白質的一級結構決定了蛋白質的二級、三級等高級結構，成百億的天然蛋白質各有其特殊的生物學活性，決定每一種蛋白質的生物學活性的結構特點，首先在于其肽鏈的氨基酸序列，由于組成蛋白質的20種氨基酸各具特殊的側鏈，側鏈基團的物理化學性質和空間排布各不相同，當它們按照不同的序列關系組合時，就可形成多種多樣的空間結構和不同生物學活性的蛋白質分子。
蛋白質分子的多肽鏈并非呈線形伸展，而是折疊和盤曲構成特有的比較穩定的空間結構。蛋白質的生物學活性和理化性質主要決定于空間結構的完整，因此僅僅測定蛋白質分子的氨基酸組成和它們的排列順序并不能完全了解蛋白質分子的生物學活性和理化性質。例如球狀蛋白質（多見于血漿中的白蛋白、球蛋白、血色素和酶等）和纖維狀蛋白質（角蛋白、膠原蛋白、肌凝蛋白、纖維蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，顯而易見，此種性質不能僅用蛋白質的一級結構的氨基酸排列順序來解釋。
蛋白質的空間結構就是指蛋白質的二級、三級和四級結構。
二級結構
蛋白質的二級結構（secondary structure）是指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構象，不涉及側鏈部分的構象。
1.肽鍵平面（或稱胺平面，酰胺 plane）。
Pauling等人對一些簡單的肽及氨基酸的酰胺等進行了X線衍射分析，從一個肽鍵的周圍來看，得知：
（1）肽鏈中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的nc單鍵（0.147nm）短，而較一般C=N雙鍵（0.128nm）長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，因而不能旋轉，這就將固定在一個平面之內。
（2）肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說明都處于一個平面上，也就是說六個原子基本上同處于一個平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉的只有α碳所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關系，于是肽鍵平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位。
（3）肽鍵中的C-N既具有雙鍵性質，就會有順反不同的立體異構，已證實處于反位。
2.蛋白質主鏈構象的結構單元
1）α－螺旋Pauling等人對α－角蛋白（α－keratin）進行了X線衍射分析，從衍射圖中看到有0.5～0.55nm的重復單位，故推測蛋白質分子中有重復性結構，并認為這種重復性結構為α－螺旋（α－helix）.
α－螺旋的結構特點如下：
①多個肽鍵平面通過α－碳旋轉，相互之間緊密盤曲成穩固的右手螺旋。
②主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當于0.54nm，這與X線衍射圖符合。
③相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C=O和H形成許多鏈內氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C=O之間形成氫鍵，這是穩定α－螺旋的主要鍵。
④肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或堿性氨基酸集中的區域，由于同電荷相斥，不利于α－螺旋形成；較大的R（如L-苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸）集中的區域，也妨礙α－螺旋形成；L-脯氨酸因其α－碳位于五元環上，不易扭轉，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基為H，空間占位很小，也會影響該處螺旋的穩定。
2）β－片層結構Astbury等人曾對β－角蛋白進行X線衍射分析，發現具有0.7nm的重復單位。如將毛發α－角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α－螺旋的X線衍射圖可改變為與β－角蛋白類似的衍射圖。說明β－角蛋白中的結構和α－螺旋拉長伸展后結構相同。兩段以上的這種折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β－片層（β－pleated sheet）結構或稱β－折迭。
β－片層結構特點是：
①是肽鏈相當伸展的結構，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。
②依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的C=O與N-H形成氫鍵，使構象穩定。
③兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片層結構的形式十分多樣，正、反平行能相互交替。
④平行的β－片層結構中，兩個殘基的間距為0.65nm；反平行的β－片層結構，則間距為0.7nm.
3）β－轉角
蛋白質分子中，肽鏈經常會出現180°的回折，在這種回折角處的構象就是β－轉角（β－轉動或β－bend）。β－轉角中，第一個氨基酸殘基的C=O與第四個殘基的Nh之間形成氫鍵，從而使結構穩定。
4）無規卷曲
沒有確定規律性的部分肽鏈構象，肽鏈中肽鍵平面不規則排列，屬于松散的無規卷曲（random coil）。
超二級結構和結構域
超二級結構（supersecondary structure）是指在多肽鏈內順序上相互鄰近的二級結構常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規則的二級結構聚集體。目前發現的超二級結構有三種基本形式：α螺旋組合（αα）；β折疊組合（βββ）和α螺旋β折疊組合（βαβ），其中以βαβ組合最為常見。它們可直接作為三級結構的“建筑塊”或結構域的組成單位，是蛋白質構象中二級結構與三級結構之間的一個層次，故稱超二級結構。
結構域（domain）也是蛋白質構象中二級結構與三級結構之間的一個層次。在較大的蛋白質分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級結構緊密聯系，形成二個或多個在空間上可以明顯區別它與蛋白質亞基結構的區別。一般每個結構域約由100-200個氨基酸殘基組成，各有獨特的空間構象，并承擔不同的生物學功能。如免疫球蛋白（IgG）由12個結構域組成，其中兩個輕鏈上各有2個，兩個重鏈上各有4個；補體結合部位與抗原結合部位處于不同的結構域。一個蛋白質分子中的幾個結構域有的相同，有的不同；而不同蛋白質分子之間肽鏈中的各結構域也可以相同。如乳酸脫氫酶、3-磷酸甘油醛脫氫酶、蘋果酸脫氫酶等均屬以NAD+為輔酶的脫氫酶類，它們各自由2個不同的結構域組成，但它們與NAD+結合的結構域構象則基本相同。
三級結構
蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折迭形成具有一定規律的三維空間結構，稱為蛋白質的三級結構（tertiary structure）。蛋白質三級結構的穩定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、離子鍵以及范德華力（Van der Wasls力）等。這些次級鍵可存在于一級結構序號相隔很遠的氨基酸殘基的R基團之間，因此蛋白質的三級結構主要指氨基酸殘基的側鏈間的結合。次級鍵都是非共價鍵，易受環境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。二硫鍵不屬于次級鍵，但在某些肽鏈中能使遠隔的二個肽段聯系在一起，這對于蛋白質三級結構的穩定上起著重要作用。
現也有認為蛋白質的三級結構是指蛋白質分子主鏈折疊盤曲形成構象的基礎上，分子中的各個側鏈所形成一定的構象。側鏈構象主要是形成微區（或稱結構域domain）。對球狀蛋白質來說，形成疏水區和親水區。親水區多在蛋白質分子表面，由很多親水側鏈組成。疏水區多在分子內部，由疏水側鏈集中構成，疏水區常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些輔基就鑲嵌其中，成為活性部位。
具備三級結構的蛋白質從其外形上看，有的細長（長軸比短軸大10倍以上），屬于纖維狀蛋白質（fibrous protein），如絲心蛋白；有的長短軸相差不多基本上呈球形，屬于球狀蛋白質（globular protein），如血漿清蛋白、球蛋白、肌紅蛋白，球狀蛋白的疏水基多聚集在分子的內部，而親水基則多分布在分子表面，因而球狀蛋白質是親水的，更重要的是，多肽鏈經過如此盤曲后，可形成某些發揮生物學功能的特定區域，例如酶的活性中心等。
四級結構
具有二條或二條以上獨立三級結構的多肽鏈組成的蛋白質，其多肽鏈間通過次級鍵相互組合而形成的空間結構稱為蛋白質的四級結構（quarternary structure）。其中，每個具有獨立三級結構的多肽鏈單位稱為亞基（subunit）。四級結構實際上是指亞基的立體排布、相互作用及接觸部位的布局。亞基之間不含共價鍵，亞基間次級鍵的結合比二、三級結構疏松，因此在一定的條件下，四級結構的蛋白質可分離為其組成的亞基，而亞基本身構象仍可不變。
一種蛋白質中，亞基結構可以相同，也可不同。如煙草斑紋病毒的外殼蛋白是由2200個相同的亞基形成的多聚體；正常人血紅蛋白A是兩個α亞基與兩個β亞基形成的四聚體；天冬氨酸氨甲?；D移酶由六個調節亞基與六個催化亞基組成。有人將具有全套不同亞基的最小單位稱為原聚體（protomer），如一個催化亞基與一個調節亞基結合成天冬氨酸氨甲?；?/a>轉移酶的原聚體。
某些蛋白質分子可進一步聚合成聚合體（均聚物）。聚合體中的重復單位稱為單體（monomer），聚合體可按其中所含單體的數量不同而分為二聚體、三聚體……寡聚體（oligomer）和多聚體（polymer）而存在，如胰島素（insulin）在體內可形成二聚體及六聚體。
主條目：四級結構
四級結構是由兩個或多個多肽鏈通過相互作用形成的結構。其中，單獨的一條鏈就被稱為亞基。亞基之間不一定要共價連接，但有一些亞基之間是通過二硫鍵來連接的。不是所有的蛋白質都有四級結構，許多蛋白可以以單體形式來發揮功能。四級結構的穩定性與三級結構處于同一水平。兩個或多個亞基形成的配位化合物統稱為多聚體（multimer），如果是兩個亞基則稱二聚體或二體（dimer），三個亞基稱三聚體或三體（trimer），以此類推。如果多聚體為相同的亞基組成，則加上“同源（homo-）”作為前綴，反之則用“異源（hetero-）”，如同源二聚體或異源三聚體。
植物中的核酮糖-1,5-二磷酸（1,5-二磷酸核糖羧化酶/加氧酶）復合物（左）和細菌中的RuBisCo復合物（右）四級結構的比較。前者由12個亞基組成，后者則為2個。
作用
構成生物體內基本物質，為生長及維持生命所必需；
生物的免疫作用所必需的物資；
有些蛋白質會導致食物過敏。
應用
在結構基因組學中的應用
已經測定了釀酒酵母（Saccharomyces cereuisiae）、線蟲（Caenorhabditis elegans）、果蠅（Drosophilamelanogaster）、擬南芥（Arabidopsis thaliana）等模式生物的基因組序列.。特別值得一提的是，隨著人類基因310福建農林大學學報（自然科學版）第35卷組計劃（Human Genome Program）的完成，接下來的重點就轉移到研究這些基因組里的所有基因的結構和功能。因此，結構基因組學受到了世界各國的高度重視，美國、日本、歐洲紛紛建立了結構基因組學的研究機構。結構基因組學就是以大規模、高通量測定這些基因的表達產物蛋白質分子的結構為研究目標，以高通量基因克隆技術、蛋白質表達及其純化、蛋白質結晶、蛋白質結構測定為主要研究內容的基因組學分支。
蛋白質結構測定比基因組測定難度大得多，按照常規的實驗步驟，從基因序列到相應的蛋白質結構測定之間還要經過基因表達、蛋白質的提取和純化、結晶、X射線衍射分析等步驟。由于蛋白質結構和性質的多樣性，這些步驟大多沒有固定的規律可循，因而，這種作坊式的需要高超技巧和豐富經驗的研究方法難以適應測定生物蛋白質組中所有蛋白質的要求，因此，需要建立理論分析方法來解決這些問題。以預測技術水平，預測結果的精確度不如X射線衍射分析和NMR等實驗手段，但蛋白質結構預測是大規模、低成本和快速獲得三維結構的有效途徑，例如當目標蛋白質和模板蛋白質的序列相似性超過30%時，以結構預測方法建立的蛋白質三維結構模型就可以用于一般性的功能分析。因而，蛋白質預測技術在結構基因組學中得到了廣泛的應用。
在藥物設計中的應用
從基因組數據到新藥物的過程分為2個部分：一是選擇目標蛋白，二是選擇合適的藥物，藥物分子必需與目標蛋白質分子緊密結合、容易合成且沒有毒副作用。傳統的藥物設計通過篩選大量的天然化合物、已知的底物或配基的類似物（anaIogs）以及生物化學研究來確定前導物（Iead compounds），較少依賴目標蛋白質的三維結構，因而研發周期長、費用巨大，并且帶有或多或少的盲目性。隨著蛋白質結構數據的增長和結構預測技術的發展，目標蛋白質分子三維結構的信息對于上述2個過程發揮著越來越大的作用，計算機輔助的藥物設計（computer-aided drug 設計）可以縮短研發周期和降低成本。
在蛋白質設計中的應用
蛋白質設計的目標是通過計算機輔助的算法以生成符合目標蛋白質三維結構的氨基酸序列，經過漫長的進化，自然界已經篩選出了數量眾多的蛋白質，但天然蛋白質只有在自然條件下才發揮最佳功能，這使得人們利用這些蛋白質受到了限制，因此需要對蛋白質進行改造使其能適應特定條件發揮特定的功能。蛋白質分子的設計分為3類：小改、中改和大改。
組成
化學組成
（1）．單純蛋白質：僅含有AAs
（2）．結合蛋白質：由AAs和其他非蛋白質化合物所組成
（3）．衍生蛋白質：用化學或酶學方法得到的化合物
分子組成
基本單位：氨基酸有不同的AAs通過肽鍵相互連接而成
蛋白質→→→多肽→二肽→多肽→氨基酸
元素組成
由碳，氫，氧，氮，硫，磷，碘，鐵，鋅等元素組成。
功能分類
（3）．食品蛋白質：凡可供食用，易消化，無毒和可供人類利用的蛋白質
肽鍵
肽鍵兩個氨基酸通過脫水形成肽鍵二面角φ和ψ的圖示。其中黃色部分顯示的是肽基，而R1和R2分別表示左右兩個殘基的側鏈。
兩個氨基酸可以通過羥醛縮合結合在一起，并在兩個氨基酸之間形成肽鍵。而不斷地重復這一反應就可以形成一條很長的殘基鏈（即多肽鏈）。這一反應是由核糖體在翻譯進程中所催化的。肽鍵雖然是單鍵，但具有部分的雙鍵性質（由C=O雙鍵中的π電子云與N原子上的未共用電子對發生共振導致），因此C-N鍵（即肽鍵）不能旋轉，從而連接在肽鍵兩端的基團處于一個平面上，這一平面就被稱為肽基。而對應的肽二面角φ（肽平面繞ncα鍵的旋轉角）和ψ（肽平面繞Cα-C1鍵的旋轉角）有一定的取值范圍；一旦所有殘基的二面角確定下來，蛋白質的主鏈構象也就隨之確定。根據每個殘基的φ和ψ來做圖，就可以得到Ramachandran圖，由于形成同一類二級結構的殘基的二面角的值都限定在一定范圍內，因此在Ramachandran圖上就可以大致分辨殘基參與形成哪一類二級結構。下表列出了肽鍵與對應類型單鍵以及氫鍵鍵長的比較。
側鏈構象
殘基側鏈上的原子根據希臘字母表的順序（α、β、γ、δ、ε等）來命名，如Cα指的是對應殘基上最接近羰基的碳，而Cβ則是次接近的。Cα通常被認為是主鏈骨架的組成原子。這些原子之間的鍵對應的二面角則相應以χ1、χ2、χ3等來命名，如賴氨酸側鏈上第一、二個碳原子（即Cα和Cβ）之間共價鍵的二面角為χ1。側鏈可以有多種不同的構象，每一種類型的殘基都有幾種比較穩定的側鏈構象。
類型
許多蛋白質都可以被分為多個結構組成單元，結構域就是這樣一個組成單元。結構域一般可以自穩定，且常常獨立進行折疊，而不需要蛋白質其他部分的參與；很多結構域都有自己獨特的生物學功能。很多結構域并不是一個基因或基因家族對應蛋白質的獨特結構單元，而往往是許多類蛋白質的共同結構單元。結構域常常是以其生物學功能來命名，如“鈣離子結合結構域”；或以幾類最初發現此結構域的蛋白名稱衍生而來，如PDZ結構域（最初發現于PSD95、DlgA和ZO-1這三個蛋白質）。由于結構域自身可以穩定存在，因此可以將不同來源的結構域通過遺傳工程人為地結合在一起，形成雜合蛋白質。
結構花樣（structural motif）同樣是一種結構組成單元，它是由幾個二級結構的特定組合（如螺旋-轉角-螺旋）所組成；這些組合又被稱為超二級結構。結構花樣往往還包含有長度不同的loop區。
折疊類型則指的是整體的結構排列類型，如螺旋束和β桶。
盡管真核生物生物體可以表達數萬種不同的蛋白質，但對應的結構域、結構花樣與折疊類型的數量卻少得多。一種合理的解釋是，這是進化的結果；因為基因或基因的一部分可以在基因組內被加倍或移動。也就是說，通過基因重組，一個結構域可以從相應蛋白質A移動到本不具有此結構域的蛋白質B上，而其發生的進化驅動力可能是由于該結構域對應的生物學功能趨向于被蛋白質B所利用。
蛋白質折疊
從一級結構到更高級結構的過程就被稱為蛋白質折疊。一個序列特定的多肽鏈（折疊之前的蛋白質一般都被稱為多肽鏈）一般折疊為一種特定構象（又稱為天然構象）；但有時可以折疊為一種以上的構象，且這些不同構象具有不同的生物學活性。在真核生物細胞內，許多蛋白質的正確折疊需要分子伴侶的幫助。
結構分類
對蛋白質結構進行分類的方法有多種，有多個結構數據庫（包括SCOP、CATH和FSSP）分別采用不同的方法進行結構分類。存放蛋白質結構的PDB數據庫中就引用了SCOP的分類。對于大多數已分類的蛋白質結構來說，SCOP、CATH和FSSP的分類是相同的，但在一些結構中還有所區別。
結構預定
專門存儲蛋白質和核酸分子結構的蛋白質數據庫中，接近90%的蛋白質結構是用X射線晶體學的方法測定的。X射線晶體學可以通過測定蛋白質分子在晶體中電子密度的空間分布，在一定分辨率下解析蛋白質中所有原子的三維坐標。大約9%的已知蛋白結構是通過核磁共振技術來測定的。該技術還可用于測定蛋白質的二級結構。除了核磁共振以外，還有一些生物化學技術被用于測定二級結構，包括圓二色譜。冷凍電子顯微技術是近年來興起的一種獲得低分辨率（低于5埃）蛋白質結構的方法，該方法最大的優點是適用于大型蛋白質復合物（如病毒外殼、核糖體和類淀粉蛋白纖維）的結構測定；并且在一些情況下也可獲得較高分辨率的結構，如具有高對稱性的病毒外殼和膜蛋白二維晶體。
近年來，隨著結構基因組學的興起，大量的蛋白質結構獲得了測定，為研究蛋白質的作用機理提供了重要的結構信息。
結構預測
測定蛋白質序列比測定蛋白質結構容易得多，而蛋白質結構可以給出比序列多得多的關于其功能機制的信息。因此，許多方法被用于從序列預測結構。
參考資料 >
2024年諾貝爾化學獎揭曉.觀察者.2024-10-09
2024年諾貝爾化學獎評選結果揭曉 三位科學家獲獎.今日頭條.2024-10-09
蛋白質結構的空間分布特征研究 - 中國知網.中國知網.2021-07-20