血影蛋白（Spectrin），一種細胞結構蛋白，大多位于紅血球細胞膜內側，是紅血球骨架的主要成分。血影蛋白在整個細胞膜內側形成可變形的架構，以維持紅血球的雙凹圓盤構造。血影蛋白形成五邊形或六邊形排列，形成支架并在維持細胞膜完整性和細胞骨架結構中起重要作用。六角形排列由血影蛋白亞基的四聚體形成，所述四聚體與四聚體兩端的短微絲相關聯。這些短的肌動蛋白絲充當連接復合物，得以形成六邊形網。血影蛋白因其在紅細胞中的豐富存在而得名，它是通過使用溫和的洗潔精處理過的紅細胞中分離出來的主要蛋白質成分。
所屬
血影蛋白屬紅細胞的膜下蛋白，這種蛋白是一種長的、可伸縮的纖維狀蛋白，長約100 nm，由兩條相似的亞基：β亞基(相對分子質量220kDa)和α亞基(相對分子質量240kDa)構成。兩個亞基鏈呈現反向平行排列，扭曲成麻花狀，形成異二聚體，兩個異二聚體頭-頭連接成200nm長的四聚體。5個或6個四聚體的尾端一起連接于短的肌動蛋白纖維并通過非共價鍵與外帶4.1蛋白結合，而帶4.1蛋白又通過非共價鍵與血型糖蛋白的細胞質面結合，通過非共價鍵與錨蛋白結合，錨蛋白又通過非共價鍵與帶3蛋白結合，形成“連接配位化合物”。這些血影蛋白在整個細胞膜的細胞質面下面形成可變形的網架結構，以維持紅細胞的雙凹圓盤形狀。
類似肌球蛋白
血影蛋白是類似肌球蛋白的膜的外在性蛋白之一種。是膜里側結構蛋白質之一，除起支持雙層脂質外，還有保持紅細胞外形的作用，占里側結構蛋白之60—70%。用低濃度鹽溶液萃取可從膜游離出來。在37℃下抽提，則得到化學性、結構性都很相似的分子量24萬的α-亞單位〔1帶、構成紅細胞的蛋白質多以于k12存在下的電泳帶的號數來稱呼。參見紅細胞膜（表）〕以及分子量22萬的β-亞單位（2帶）所組成的長約100納米的線狀二聚體。而如果在低溫下提取，則得到由2分子二聚體相接的四聚體。關于紅細胞的里側結構，由血影蛋白的四聚體與短的肌動蛋白線狀體或4.1帶蛋白相結合，形成網狀結構，另一方面與膜之間通過錨蛋白（ankyrin，2.1帶）與作為膜蛋白的3帶蛋白質結合。
ghost
又稱細胞空殼，形骸細胞，血影細胞。(1)完全或部分缺乏細胞漿內成分的血紅細胞：將血紅細胞浸入雙蒸水中，增加滲透壓，細胞漿內物質釋出制得。(2)完全或部分失去其脫氧核糖核酸的T-噬菌體。噬菌體經滲透沖擊后，用脫氧核糖核苷酸酶消化已破裂的噬菌體DNA制得。(3)失去所有胞內物質的原生質球狀體。革蘭氏陰性菌在芐青霉素中生長或用溶菌酶消化革蘭氏陽性菌的細胞壁制得。
作用與結構
血影蛋白通過αI和βI單體的橫向締合形成二聚體，然后二聚體以頭對頭的形式締合以產生四聚體。這些四聚體與短微絲的端對端結合產生觀察到的六邊形配位化合物。在人類中，血影蛋白尾區通過間接相互作用，通過與蛋白質4.1和錨定蛋白的直接相互作用，與跨膜離子轉運蛋白Band 3和蛋白質4.2結合。在動物中，血影蛋白形成網狀結構，為其提供紅細胞的形狀。紅細胞模型證明了血影蛋白細胞骨架的重要性，因為血影蛋白中的突變通常導致紅細胞的遺傳性缺陷，包括遺傳性橢圓形細胞增多癥和罕見的遺傳性球形紅細胞增多癥。
研究
無脊椎動物有三種血影蛋白，α，β和βH。秀麗隱桿線蟲中βH血影蛋白的突變導致形態發生中的缺陷，導致移動和繁殖的動物顯著更短但是大多數正常。這些動物因其小的表型而被稱為“sma”，并且在秀麗隱桿線蟲sma-1基因中攜帶突變。秀麗隱桿線蟲中β血影蛋白的突變導致一種不協調的表型，其中植物病原線蟲被癱瘓并且比野生型短得多。除了形態學效應，Unc-70突變也產生缺陷神經元。神經元數量正常但神經元向外生長有缺陷。
在脊椎動物中的基因家族
血影蛋白基因家族在進化過程中經歷了擴張。脊椎動物中有兩個α血影蛋白（αI和αII）和五個β血影蛋白（βI到V），按發現順序命名。在人類中，基因是：Alpha：SPTA1，SPTAN1；Beta：SPTB，SPTBN1，SPTBN2，SPTBN4，SPTBN5。轉錄因子GATA1促進血影蛋白的產生。
病理作用
在某些類型的腦損傷如彌漫性軸索損傷中，血影蛋白被蛋白酶解酶鈣蛋白酶不可逆地切割，破壞細胞骨架。血影蛋白裂解導致膜形成泡(細胞生物學)并最終降解，通常導致細胞死亡。血影蛋白亞基也可以被胱天蛋白酶家族酶切割，并且鈣蛋白酶和半胱天冬酶產生不同的血影蛋白分解產物，其可以通過用適當的抗體進行Western印跡法(Western blot)來檢測。鈣蛋白酶切割可能表明壞死的激活，而胱天蛋白酶切割可能表明細胞凋亡。
參考資料 >