載脂蛋白是血漿脂蛋白中的蛋白質部分，能夠結合和運輸血脂到機體各組織進行代謝及利用的蛋白質。
組成信息
血漿脂蛋白中的蛋白質部分稱為載脂蛋白。
載脂蛋白是構成血漿脂蛋白的蛋白質組分，主要分A、B、C、D、E五類。基本功能是運載脂類物質及穩定脂蛋白的結構，某些載脂蛋白還有激活脂蛋白代謝酶、識別受體等功能。主要在肝（部分在小腸）合成，按ABC系統命名，各類又可細分幾個亞類，以羅馬數字表示。
載脂蛋白是構成血漿脂蛋白的重要組分，賦予脂類以可溶的形式，而且在血漿脂蛋白代謝中起重要作用：（1）促進脂類運輸；（2）調節酶活性；（3）引導血漿脂蛋白同細胞表面受體結合。是功能上極其活躍的一組血漿蛋白質。
參考：載脂蛋白B（Apolipoprotein B）
人的載脂蛋白有兩種表達形式：apoB-48和apob-100。該基因的序列在肝、腸組織細胞中是相同的，但產物不同。在肝細胞中，產物為4536個氨基酸殘基的肽：apoB-100；但在腸細胞中，產物為只含2152個氨基酸殘基的apoB-48，缺失了apoB-100的C端同LDL受體結合的結構域。原因是在mRNA水平上將2153位的谷氨胺的密碼子CAA中的C編輯成為U，形成一個終止密碼子—UAA，結果使蛋白質的合成提前終止，合成一個新的相對分子質量約為250kDa的蛋白質。
A族分類
載脂蛋白A族 載脂蛋白A（ApoA）可分為ApoAⅠ、ApoAⅡ、ApoAⅣ。ApoAⅠ和ApoAⅡ大部分布在HDL中，是HDL的主要載脂蛋白。
一、ApoAⅠ
ApoAⅠ是ApoA族最多的一種組分，是HDL中的主要載脂蛋白。Shore等于1968年首先從人HDL中分離純化得到ApoAⅠ。1970年代中期Brewer闡明了ApoAⅠ的氨基酸序列，并預測了其二級結構的要點。在分子生物學興起的80年代，Karathanasis等人相繼報道了人ApoAⅠcDNA和染色體DNA序列。人成熟的ApoAⅠ的由243氨基酸殘基組成，是單一多肽鏈，分子量為28300D。人及大鼠、猴、兔、牛、鴨、樹等動物的ApoAⅠ已分離純化。人和其他種屬的ApoAⅠ的氨基末端為Asp，羧基末端為Gln，其分子中不含半胱氨酸和異亮氨酸。經等點聚焦電泳證實人和動物的ApoAⅠ都是不均一的，有10種不同的亞組分，至少有六種多態性。經等電聚焦和雙相電泳中的系統命名，ApoAⅠ多肽性依次稱為Apoa Ⅰ0、ApoAⅠ-1、ApoAⅠ-2、ApoAⅠ+1、 ApoAⅠ+2，其中ApoA Ⅰ0含量最多。
二、ApoAⅡ
ApoAⅡ是HDL中第二種含量多的載脂蛋白，在HDL2占載脂蛋白的15%，在HDL3中占載脂蛋白的25%。CM中達總載脂蛋白的7%～10%，VLDL中也少量存在。直到1985年，ApoAⅡ蛋白質的氨基酸序列、cDNA序列及基因序列均已闡明。ApoAⅡ是由兩條多肽鏈的77個氨基酸殘基組成。ApoAⅡ在不加還原劑的SDS-PAGE中測出分子量是17000D，在人血漿中以二聚體形式存在。ApoAⅡ的單體分子量為8700D。人ApoAⅡ蛋白C端氨基酸殘基為谷氨酸，N端為吡咯酸，缺乏組氨酸，精氨酸及色氨酸。ApoAⅡ有多態性存在，最主要的多態型等電點為4.9，而含量較少的多態型的等電點為5.17、4.68、4.42和4.20。
ApoAⅡ的生理功能是：①維持HDL結構，ApoAⅡ肽段12-31和肽段50-77具有與磷脂的結合能力，經二級結構分析認為，殘基17-30和51-62形成的雙性螺旋結構是人ApoAⅡ與脂質結合的分子基礎；②激活肝脂酶，用以水解CM和VLDL中的TG和PL。還有報道，ApoAⅡ可抑制LCAT活性。 ApoAⅡ由肝臟和小腸合成。人血漿中的ApoAⅡ生物半壽期為4.4天。
三、ApoAⅣ
ApoAⅣ是最先從大鼠DHL和CM中發現的一種載脂蛋白.1979年Beisiegel等人證實了人血漿中也有ApoAⅣ存在，其主要分布于密度大于1.211g/ml部分。成熟ApoAⅣ由376個氨基酸殘基組成。經SDS-PAGE確認大鼠和人ApoAⅣ分子量為44000和46000Da。人和大鼠氨基酸組成相似，是一種糖蛋白，含有6%的碳水化合物，其中甘露糖占1.8%，半乳糖占1.55%，N-乙酰氨基葡萄糖占1.55%和唾液酸占1.1%。ApoAⅣ蛋白存在多態性，生物半壽期為10h。 ApoAⅣ的生理功能目前尚不清楚，據推測它在HDL逆向轉運過程中起有重要作用。1985年Steinmetz等報道，在體外，ApoAⅣ可以促進LCAT的膽固醇化反應。Goldberg報道，ApoAⅣ起有調節脂蛋白脂肪酶的激活作用，并推測可以促進ApoAⅣ從HDL和VLDL中釋放。ApoAⅣ由肝臟和小腸合成。
參考資料 >