凝血酶（Thrombin）為促凝血藥，適用于結扎止血困難的小血管、毛細血管以及實質性臟器出血的止血；外傷、手術、口腔、耳、鼻、喉、泌尿、燒傷、骨科、神經外科、眼科、婦產科以及消化道等部位出血的止血。
該藥有低熱、過敏反應、支氣管痙攣等不良反應，嚴重者應立即停藥、對癥治療。凝血酶嚴禁注射，否則可導致老年靜脈血栓癥、局部壞死而危及生命；避免與酸、堿、重金屬鹽類混用；溶液狀態的凝血酶迅速失活，故應現用現配。
該藥為白色或類白色的凍干塊狀物或粉末，系從豬、牛血提取精制而成的無菌制劑，需密封，4℃~10℃保存。每1mL中含有500單位的0.9%氯化鈉可微顯渾濁。主要成分為凝血酶原（凝血因子Ⅱ），含賦形劑甘氨酸。相關生物制品有人凝血酶原復合物等。凝血酶為醫保甲類，人凝血酶原復合物為醫保乙類。
醫學用途
適應證
適用于結扎止血困難的小血管、毛細血管以及實質性臟器出血的止血；外傷、手術、口腔、耳、鼻、喉、泌尿、燒傷、骨科、神經外科、眼科、婦產科以及消化道等部位出血的止血。
用法用量
制劑與規格
凝血酶凍干粉：500單位（每1mg凝血酶的活力），1000單位，2000單位，4000單位，8000單位。
藥理機制
該藥為凝血機制中的關鍵酶，直接作用于血液凝固過程的最后一步，促使血漿中的可溶性纖維蛋白原轉變為不溶的纖維蛋白，達到止血目的。該藥還能促進上皮細胞的有絲分裂，加速創傷愈合，是一種速效的局部止血藥。
藥代動力學
凝血酶在體內的主要形式是凝血酶原（因子II），由肝臟產生。正常人血漿中凝血酶原的濃度約為5-10 mg / dL。凝血酶原是一種糖蛋白，含糖量約為12％。
凝血酶原在體內被活化的因子X切割，釋放活化肽并將凝血酶切割成輕鏈和重鏈，產生催化活性的α-凝血酶。 α-凝血酶由輕鏈（A鏈）（MW?6,000）和重鏈（B鏈）（?31,000）組成。這兩條鏈通過一個二硫鍵連接。人凝血酶的B鏈由肽部分（MW 29,485）和三個天冬胺位點上具有N連接糖基化的碳水化合物部分（2334）組成。牛凝血酶含有1.7 ％氨基葡萄糖，1.8％唾液酸，0.61％半乳糖和0.95％甘露糖。凝血酶還含有γ-羧基谷氨酰胺殘基。這些修飾的谷氨酰殘基是微粒體酶，維生素k依賴性羧化酶羧化的結果。γ-羧基谷氨酰殘基對于負電荷磷脂表面的鈣依賴性相互作用是必需的，對于凝血酶原向凝血酶的轉化也是必不可少的。在體內，凝血酶原在磷脂膜的表面活化，所述磷脂膜結合氨基末端凝血酶原以及Va和Xa因子。活化起始緩慢，因為因子V本身是由最初的少量凝血酶激活。
在特定的儲存條件下，α-凝血酶的自溶消化導致形成缺乏纖維蛋白溶解活性的β-纖維蛋白和γ-凝血酶，但保留一些除纖維蛋白原以外的抗肽底物和蛋白底物合成活性。?
風險與禁忌
不良反應
凝血酶偶爾可致過敏反應需及時停藥；外科止血中應用該藥曾有致低熱反應、支氣管痙攣的報道。
藥物相互作用
特殊人群用藥
禁忌癥
對該藥有過敏史者禁用。
注意事項
歷史
19世紀末期，凝血酶被蘇格蘭的生理學家發現并命名。1951年，凝血酶被純化出來。20世紀中期，凝血酶開始應用于臨床。美英日等國從牛血漿中分離出凝血酶應用于臨床。
1950年，該藥由USP（14）收載，BP（1951）年增補，日本藥局方1951年收載。隨著凝血酶研究的深入，USP（21)、BP（1980）和JP（10）均繼續收載。中國藥典1995年版起收載了凝血酶，2005年版起品名修訂為凝血酶凍干粉。2009年8月17日，《國家基本藥物目錄（基層醫療衛生機構配備使用部分）》發布，凝血酶作為促凝血藥，劑型為外用凍干粉。
臨床數據
使用情況
化學信息
參考資料
專利
參考資料 >
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澤璟制藥-U(688266):重組人凝血酶三期成功 蛋白管線進入收獲期.新浪財經.2023-08-31
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