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來源：互聯網

鄒承魯（1923.5.17—2006.11.23），男，出生于山東青島，祖籍江蘇無錫，生物化學家，中國科學院院士。曾任中國生物化學與分子生物學學會名譽理事長，美國生物化學與分子生物學學會榮譽會員，生物大分子國家重點實驗室名譽主任，中國科學院生物物理研究所研究員。主要從事對呼吸鏈酶系的研究。

鄒承魯，1945年畢業于國立西南聯合大學化學系，后于1951年在英國劍橋大學獲得生物化學博士學位。1951年回國后，他與王應睞及汪靜英合作純化了琥珀酸脫氫酶，并揭示了其輔基FAD與蛋白共價結合的特性。1958年，他參與了人工合成胰島素的重要工作，為胰島素的合成做出了關鍵貢獻。1965年，他所在的團隊完成了結晶牛胰島素的全合成。1970年，他在中國科學院生物物理研究所發現了甘油醛-3-磷酸脫氫酶活性部位形成熒光衍生物的現象，為該領域的研究開辟了新路徑。1978年起，他連續20年擔任全國政協委員，并在1980年當選為中國科學院學部委員。1981至1982年，他作為訪問教授在哈佛大學進行學術交流。1986年至1990年間，他作為高級研究員在美國國立健康研究院工作。1991至1997年，擔任中國科學院生物學部主任，并在1993至2001年擔任中國生物化學與分子生物學會理事長。1993年，他提出了蛋白質二硫鍵異構酶的雙重角色假說，對蛋白質折疊和分子伴侶領域的研究產生了深遠影響。1994至1999年，他擔任全國政協常委。2006年11月23日，鄒承魯院士因病逝世，享年83歲。

作為近代中國生物化學的奠基人之一，鄒承魯揭示細胞色素C的差異對呼吸鏈研究的貢獻；在胰島素合成中實現A鏈與B鏈的成功重組；提出“鄒氏公式”以定量蛋白質修飾與活性的關系；以及在酶動力學領域的理論創新，這些方法被國際科學界廣泛采用，為生物化學領域做出了重大貢獻。他曾獲得國家自然科學獎一等獎二次，國家自然科學獎二等獎四次，第三世界科學院生物學獎，何梁何利科學與技術成就獎，陳嘉庚生命科學獎，以及中國科學院自然科學獎和科技進步獎多次等榮譽。

人物生平

早年經歷

鄒承魯，1923年5月17日出生于山東青島。父親鄒東湖是鐵路職員，因工作需要，鄒承魯常隨家搬遷。他小學在沈陽市度過，九一八事變后全家遷回關內，到達武漢讀中學。1938年武漢淪陷后全家搬到重慶市。1941年畢業于天津市南開中學高中部，同年考入國立西南聯合大學化學系。1946年，鄒承魯以第一名的成績被錄取為英庚款公費留學生，赴英國劍橋大學深造。

職業生涯

鄒承魯赴英后，在劍橋大學師從著名生物化學家D. Keilin教授，從事呼吸鏈還原酶研究。在研究生期間，他首次采用蛋白水解酶部分水解方法研究了蛋白質的結構與功能關系。1949年12月31日，他在《自然》（Nature）上，以單獨署名的方式，發表他人生的第一篇科學論文。在隨后的2年時間內，他又接連在《生物化學雜志》（Biochemical Journal）等著名雜志上發表了6篇論文。1951年，鄒承魯獲得了英國劍橋大學的生物化學博士學位。

1951年回國后，鄒承魯與王應睞及汪靜英合作純化了琥珀酸脫氫酶，并發現其輔基為與蛋白部分共價結合的FAD。1958年，他參加了發起人工合成胰島素工作，負責胰島素A和B鏈的拆合，為胰島素的人工合成做出了重要貢獻。1965年9月17日，完成了結晶牛胰島素的全合成。1970年，鄒承魯調入中國科學院生物物理研究所工作，他發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位形成熒光衍生物，為甘油醛-3-磷酸脫氫酶研究提供新途徑。1978年起，他連續擔任了20年的全國政協委員。次年，鄒承魯發現了甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位能形成熒光衍生物，這一研究成果在英國《自然》（Nature）雜志發表，標志著“文化大革命”后中國科學家在該雜志發表的第一篇論文。

1980年，鄒承當選為中國科學院學部委員；1981至1982年擔任哈佛大學訪問教授。1986年-1990年間應邀分期任美國國立健康研究院高級研究員；1991至1997年任中國科學院生物學部主任；1993至2001年任中國生物化學與分子生物學會理事長。1993年，鄒承魯提出了蛋白質二硫鍵異構酶既是酶又是分子伴侶的假說。1994至1999年擔任全國政協常委。1981年，鄒承魯在哈佛大學醫學院任客座教授。2006年11月23日，鄒承魯因病在京逝世，享年83歲。

研究方向

發現純化的細胞色素C與在線粒體結合時性質的差異對呼吸鏈酶系的研究。

主要成就

蛋白質結構與功能的關系

鄒承魯在20世紀60年代初期，通過統計學方法提出了蛋白質化學修飾與活性喪失的定量關系，即“鄒氏公式”，并發展了相應的作圖法，這些方法被廣泛用于分析蛋白質必需基團，對理解酶活性部位的結構與功能關系產生了重大影響，因此獲得1987年國家自然科學獎一等獎。此外，他在“文化大革命”后的研究中發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶能形成熒光衍生物，這一成果發表于《自然》雜志，并獲得國家自然科學獎三等獎。

細胞色素與呼吸鏈酶系

鄒承魯在國際上率先采用蛋白水解酶有限水解方法來探究蛋白質的結構與功能，這一方法至今仍被廣泛使用。他的研究揭示了純化細胞色素C與線粒體結合時性質的變化，糾正了之前關于細胞色素b與琥珀酸脫氫酶是同一物質的普遍觀點，并與王應睞等合作純化了琥珀酸脫氫酶，首次發現其輔基FAD與蛋白分子共價結合，為酶學研究做出了重要貢獻。

胰島素分子A鏈和B鏈的拆合

鄒承魯在1958年參與了人工合成胰島素的開創性工作，負責關鍵的A鏈和B鏈拆合任務。面對還原后的A鏈和B鏈是否能成功氧化形成天然胰島素分子的挑戰，他成功解決了這一問題，為全球首個蛋白質——胰島素的人工合成做出了決定性貢獻，該成就獲得1981年國家自然科學獎一等獎。作為人工合成胰島素的后續研究，“文化大革命”后，他繼續深入研究胰島素拆合機理，證明了胰島素A鏈和B鏈本身已具有一定的空間結構，并含有形成天然胰島素分子正確結構的全部信息，在溶液中能正確相互配對，進一步鞏固了人工合成胰島素的理論基礎，此項研究獲得1994年國家自然科學獎二等獎。

酶活性不可逆抑制動力學

酶活性抑制的研究對于酶作用機制研究和藥物設計十分重要。在當時的酶學教科書中通常僅對酶的可逆抑制動力學有所論述。1965年，鄒承魯在酶學領域做出了重要貢獻，他首次系統地提出了酶的可逆與不可逆抑制動力學的統一理論，并發展了測定不可逆抑制反應速度常數的新方法。這一理論不僅適用于可逆抑制中底物與抑制劑之間的競爭概念，還推動了對酶活性部位性質的深入探測和藥物設計的發展。鄒承魯院士的這一工作因其在理論和實踐上的重要性，獲得了1993年國家自然科學獎二等獎，并被國際上廣泛接受和采用。

酶活性部位的柔性

1984年起，鄒承魯用自己創立的動力學方法，從變性平衡態和變性動力學兩方面比較研究了多種不同類型的酶在變性過程中構象和活力變化的關系，發現變性時酶活性的喪失先于可察覺的構象變化，從而提出了酶活性部位處于分子的局部區域并具有較高柔性的假說。這一理論不僅得到了后續實驗的支持，也與國際上多個實驗室的研究結果一致。鄒院士的進一步研究證實了酶活性部位柔性為酶充分表現活性所必需（即對其活性至關重要）。這些研究結果是自19世紀Fischer提出酶作用的“鎖鑰學說”和上世紀50年代Koshland的“誘導契合學說”以來酶作用機制研究中的又一重大進展，把蛋白質變性研究從單純的結構研究提高到與功能密切結合的新水平，并因此獲得了1998年國家自然科學獎二等獎。

新生肽鏈的折疊與分子伴侶

鄒承魯提出了關于新生肽鏈折疊的新假說，主張肽鏈的折疊與合成同步進行并不斷調整，最終在合成完成后進行修正。這一理論得到了實驗的初步驗證。他還與王志珍共同提出了蛋白質二硫鍵異構酶同時具備折疊酶和分子伴侶功能的假設，這一創新性的觀點已被國際科學界廣泛接受，為蛋白質折疊和分子伴侶領域的研究帶來了新的視角，因此獲得2002年國家自然科學獎二等獎。

主要作品

期刊論文

著作

人才培養

鄒承魯為中國生物學界培養了眾多優秀人才，包括成為中國科學院院士的學者。他指導了12名博士后（包括來自美國和德國的研究人員）、35名博士生和22名碩士生。

社會任職

獲得榮譽

參考資料：

人物評價

鄒先生是一位杰出的科學家，也是一位富有激情的愛國主義者。我感受最深的是鄒先生的科學精神。無論什么情況下，為了追求真理，鄒先生都是坦率的。（全國人大常委會副委員長、中國科學技術協會主席韓啟德院士評）

作為鄒先生的學生，我感受到很多他的精神，最重要的一點是他的愛國精神。鄒先生所想所做的一切都是為了國家、為了國家的科學事業，他從不考慮個人利益。（全國政協副主席王志珍院士評）

鄒承魯一生淡泊名利，學識淵博，遠見卓識，維護科學尊嚴，反對不正之風。他是“剛直不阿的斗士”。（中科院評）

他的品質是我們的楷模。（北京大學生命科學院教授、中科院院士翟中和評）

后世紀念

2006年12月1日上午10時，在北京市八寶山殯儀館大禮堂舉行鄒承魯先生遺體告別儀式。全國人大常委會副委員長、中國科學院院長路甬祥，全國人大常委會副委員長、九三學社中央主席、中國科學技術協會主席韓啟德以及相關部委領導、單位代表、鄒先生家屬、生前友人和學生代表等近400人參加了遺體告別活動。鄒院士逝世后，包括胡錦濤、朱镕基、溫家寶等黨和國家領導人致電表示哀悼，并向其家屬表示慰問。許多單位、學會、協會以及個人也發來唁電、唁函或敬獻花圈。

2008年5月17日是鄒承魯院士85周年誕辰，為紀念他，5月15日至17日在北京舉行了第九屆全國酶學學術討論會。會議由中國生物化學與分子生物學會和中國科學院生物物理研究所主辦。同時，出版了《鄒承魯傳》《鄒承魯雜文集》和《鄒承魯紀念畫冊》。