亮氨酸拉鏈（Leucine Zipper），又稱亮氨酸剪刀，是蛋白質中的一種常見三維結構模體，主要存在于真核生物和原核生物的蛋白質中，尤其是真核生物。它是一種作為二聚體化結構域的超二級結構，能夠使相互平行的α-螺旋之間產生粘附力。亮氨酸拉鏈包含多個亮氨酸殘基，通常每七個氨基酸殘基就出現一次，形成一條兩性的α-螺旋，疏水區僅位于一側。這一疏水區提供了一個二聚化的區域，使其能夠像“拉鏈”一樣緊密連接。此外，疏水亮氨酸區域對于其結合到脫氧核糖核酸至關重要。
形成機制
亮氨酸拉鏈的形成是由于來自同一個或多肽鏈的兩個兩用性的α-螺旋的疏水面相互作用，從而形成一個圈對圈的二聚體結構。在這種結構中，亮氨酸殘基位于螺旋的一側，而其他帶電荷的氨基酸則分布在另一側。當兩條肽鏈上的亮氨酸殘基側鏈上的分支碳鏈交錯排列時，就會形成所謂的“拉鏈”。
應用實例
亮氨酸拉鏈在生物學中有重要應用，例如原癌基因c-fos的蛋白產物中含有亮氨酸拉鏈區，但它無法形成同源二聚體。然而，它可以與其他蛋白質如c-jun的蛋白產物中的亮氨酸拉鏈區形成異源二聚體。這種異源二聚體會顯示出更強的脫氧核糖核酸結合能力和更高的親和力。
轉錄因子
亮氨酸拉鏈在轉錄因子中發揮著關鍵作用。例如，酵母轉錄因子GCN4通過亮氨酸拉鏈（bZIP）結構與DNA結合。當GCN4二聚體與DNA結合時，亮氨酸拉鏈區的兩個單體會形成平行的卷曲螺旋結構，而其基區則從無規線團結構轉變為α螺旋。為了探索亮氨酸拉鏈蛋白與DNA結合的機制，研究人員設計并克隆了含有GCN4亮氨酸拉鏈蛋白基區結合DNA所必需氨基酸的折疊片段，并在大腸桿菌BL21中表達了該片段。實驗結果顯示，最佳的表達條件是在28℃下使用0.2mmol的IPTG誘導表達，持續4~6小時。
參考資料 >
亮氨酸拉鏈.天山醫學院.2024-09-13
雞馬立克病毒的研究進展.微生物所期刊聯合編輯部.2024-09-13
亮氨酸拉鏈作為一種蛋白二聚化的工具.百度學術.2024-09-13