多肽鏈延伸因子（多肽定制 chain elongation factor）是蛋白質生物合成中參與多肽鏈延伸過程的蛋白質因子。在原核生物中，這些因子被稱為原核延伸因子，包括EF-Tu、EF-Ts及EF-G，它們的化學本質都是蛋白質。EF-Tu和EF-Ts可復合為EF-T，當EF-T與GTP結合后，可使EF-Ts與EF-Tu分離。這些因子在翻譯過程中起著至關重要的作用。
形態
從大腸桿菌等原核細胞可純化獲得三種延伸因子（elongation factor） ，即EFTu，EFTs和EFG，分子量大約分別為4.7萬，3.6萬和8.3萬。EFTu與GTP結合成EFTu-GTP，然后再與氨轉運RNA結合，形成三復合體（ternary complex）氨酰-tRNA-EFTu－GTP。
結構
這種三復合體與核糖體的氨酰tRNA部位（A部位，aminoacyl site）結合，繼而GTP被分解，EF-Tu以EF-Tu－GTP的形式從核糖體上游離出來。游離的EF-Tu－GDP與EF-Ts反應，催化與EF-Tu復合的GDP釋放并重新形成EF-Tu和EF-Ts的二聚體（EF-T），然后與GTP結合成EF-Tu－GTP。另一方面，EF-G具有轉位酶活性，由水解GTP供能，使核糖體沿mRNA向下移動一個密碼子。
功能
多肽鏈即可延長一個殘基。EF-Tu介導氨酰轉運RNA進入核糖體空出的A位，這一“進位”過程需消耗EF-Tu水解其復合的GTP產生的能量來完成。接著肽基tRNA從A部位轉移（translocation）到P部位（多肽 transfer），P部位的tRNA從核糖體上脫離下來。該反應由EF-G催化，再將一分子的GTP水解。催化成肽后A位中的肽酰tRNA進入核糖體P位，使A位再次空出。由于上述反應的逐次反復進行，而使多肽鏈延伸反應得以進行，每延長一個殘基，就水解兩分子GTP。
分類
動物細胞或其他真核生物基本上也以同樣機制進行多肽鏈的延伸，并且也分離到了對應于原核生物的各因子。在真核細胞中，相應的延伸因子被命名為eEF1和eEF2，其中eEF1負責將氨酰轉運RNA送入核糖體A位，而eEF2則負責推動tRNA和mRNA在核糖體上的移動。
參考資料 >