信號識別顆粒（ signal recognition particle，SRP）是指真核生物中一種由6條多肽鏈和一個小分子RNA組成的、可以引導分泌蛋白質進入內質網的核糖核酸蛋白質配位化合物。
信號識別顆粒可以游離狀態或結合于粗面內質網、核糖體上三種動態平衡的形式存在。它與分泌蛋白的信號肽相作用，可使正在翻譯的分泌蛋白停止延伸、當它遇到內質網膜上特異的塢蛋白，就不再阻止翻譯，并可使信號肽結合于內質網膜上。
信號識別顆粒有三個功能位點：信號序列識別結合位點、翻譯暫停結構域和SRP受體蛋白結合位點。
形態特征
信號識別顆粒SRP存在于細胞質中，是一種細長形的含核糖核酸蛋白復合體。它由6條多肽鏈（SRP54, SRP19, SRP68, SRP72, SRP9, SRP14）和300多個堿基的7S RNA組成。SRP的兩端分別構成兩個主要的功能單元：S區域和Alu區域。S區域包括SRP19、SRP54、SRP68和SRP72，負責識別信號序列以及與SRP受體相互作用。Alu區域由SRP9、SRP14組成的異質二聚體構成，其主要功能是翻譯延伸逮捕。SRP54包含三個功能域，分別是N、G和M域，在其C-末端富含甲硫氨酸殘基，存在信號序列的結合位點。SRP68和SRP72對于蛋白的移位起重要作用，而SRP9和SRP14位于SRP的另一端，具有阻止新合成的肽鏈延長的功能。在SRP中部，靠近SRP68處，核糖核酸具有核糖核酸酶的酶切位點。SRP的結構組成是其功能的分子基礎。
生理功能
SRP既能識別露出核糖體之外的信號肽并與之結合，又能識別內質網膜上的SRP受體。通常SRP與核糖體的親和力較低，但當游離核糖體合成信號肽后，它便增加了與核糖體的親和力，并與之結合形成SRP-核糖體復合體。由于SRP占據了核糖體的A位點，這導致蛋白質合成暫時終止，直到SRP-核糖體復合體與內質網膜上的SRP受體結合，之后蛋白質合成才會繼續進行。這一過程對于將新合成的蛋白質正確地定位到內質網或原核生物的質膜上至關重要。
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